Zellbiologie der Eukaryoten

Prüfungsvorbereitung

Prüfungsvorbereitung


Romana Polacek
Diese Lernkarten bieten einen grundlegenden Einblick in die Zellbiologie der Eukaryoten, mit Fokus auf den Transport von Proteinen, die Struktur und Funktion der Plasmamembran sowie die Rolle von Mikrotubuli und Vesikeln. Sie erklären, wie Moleküle wie Na+ und K+ durch die Membran transportiert werden und welche Signalsequenzen dabei eine Rolle spielen. Ideal für Studierende, die die Grundlagen der Zellbiologie verstehen möchten, um komplexere biologische Prozesse besser nachzuvollziehen.
Flashcards
274
Students
5
Language
German
Category
Biology
Created / Updated
08.05.2013 / 12.07.2017

Cartes-fiches

Wie sind Actinfilamente aufgebaut?

Fäden mit ca 7nm Ø

bestehen aus 2 verdrillten Ketten von Actinpolymeren (doppelsträngige Alpha Helix)

Monomer polare Kette mit +&- Ende
oft querfernetzte Bündel von Actinfilamente

Wie sind cytoplasmatische Mikrotubuli aufgebaut?

in tierischen Zellen organisierendes Zentrum Centrosom
von Zentrum radiale Austrahlung in gesamtes Cytoplasma

Centrosom besteht aus Proteinkomplex (Gamma Tubulim + 2 Centriolen im Inneren)

Centriolen sind kurze Mikrotubulistücke mit unebkannter Funktion

Wie sind die Motorproteine für Mikrotubuli aufgebaut?

bestehen aus 2 schweren und mehreren leichten Ketten

schwere Ketten enthalten Motorkopf und bilden häufig Dimere (coiled-coil)
Motorköpfe binden ATP und haben ATPase Aktivität

Wie sind Flagellen & Cilien aufgebaut?

"9+2 Muster"

9 Mikrotubulipaare ringförmig um 1 zentrales Mikrotubulipaar angeordnet

Wie sind Intermediärfilamente aufgebaut?

je nach Zelltyp aus unterschiedlichen Proteinen (Monomeren) aufgebaut

Monomer besteht immer aus zentraler Stäbchendomäne und 2 globulären Enddomänen
(aminoterminale Kopfdomäne - carboxylterminale Schwanzdomäne)

2 Monomere stabiles Dimer (Coiled-coil)
2 Dimere lagern sich zu Tetramer zusammen
(nicht kovalent gebunden)
8 Tetramere erzeugen seilartiges Intermediärfilament

Wie sind Mikrotubuli aufgebaut?

 

besteht aus zwei globulären Proteinen alpha & betha Tubulin mit je einem GTP gebunden --> bilden Dimere über nicht kovalente Bindung

lineare Kette aus Dimeren bilden Protofilament

13 Dimere bilden Initialring an den sich weitere Dimere anlagern --> Röhre (Ø25nm)

polare Struktur weil alpha Tubulin an einem Ende Betha Tubulin am anderen (+ Ende, - Ende) --> gerichtetes Wachstum von + zu -

 

Wie werden Aminosäuren in Klassen eingeteilt?

 

Werden aufgrund der Seitenketten unterteilt:

saure AS (acidic)

basische AS (basic)

ungeladene polare AS (uncharged polar)

nicht polare AS (unpolar)

Die 20 AS werden auch oft im "3" bzw "1-letter-code" bezeichnet

 

Wie werden Intermediärfilamente eingeteilt?

Einteilung in 4 Klassen nach verschiedenen Monomeren:

  1. Keratinfilamente in Epithelzellen
  2. Vimentin & vimentinähnliche Filamnete in BIndegewebe, Muskelzellen, Gliazellen
  3. Neurofilamnete in Nervenzellen
  4. Kernlamine in allen kernhaltigen Zellen zur Verstärkung der Kernmembran

Wie wird der SEL reguliert?

Plasmodesmen schließen sich bei hohem Druck & Verwundungen

Proteine können SEL vergrößern

junges Blattgewebe: SEL ca 50 kDa
älteres Blattgewebe: SEL ca 1 kDa

Wie wird mRNA transportiert?

Transporteinheit sind "mRNA- granules" die sich entlang MT oder Actinfilamenten bewegen

sind große (0,7µm) Partikel die mRNA enthalten

Wie wirkt sich GTP bzw GDP auf die Stabilität der Mikrotubuli aus?

Wenn GTP-Dimer in Mikrotubuli integriert wird kommt es früher oder später zur Hydrolyse.

langsame Hydrolyse (nächstes GTP-Tubulin bindet bevor GTP Dimer hydrolisiert wird) --> "GTP Kappe"
--> begünstigt Wachstum

schnelle Hydrolyse (Hydrolisierung findet statt bevor neues GTP-Tubulin binden kann) --> GDP-Tubulin-Ende entsteht --> Mikrotubuli schrumpft

Wie wählt man eine geeignete Form der Mikroskopie?

 

  • Größe des darstellenden Objekts
  • Lebend oder tot
  • Verfügbare Ausrüstung
 

Wieviel Meter sind 1 Milli- Micro- Nano- und Picometer und umgekehrt?

Um welchen Schritt werden die Potenzen jeweils kleiner bzw. größer?

 

1 Millimeter= 10^-3 m / 1m= 10^3 mm

1 Micrometer= 10^-6 m/ 1m= 10^6 µm

1 Nanometer= 10^-9 m / 1m= 10^9 nm

Pico= 10-12 m / 1m= 10^12 pm

jeweils um 10^-3 kleiner bzw. größer werdend

 

Wo ist der Ort der Photosynthese?

Thylakoidmembran

Wo spielen Aktinfilamente eine Rolle?

stabile Struktuern

  • in Mikrovilli
  • kontraktile Bündel zur Änderung der Zellgestallt

temporäre Strukturen

  • Kriechen entlang einer Oberfläche
  • Zellteilung

Wo spielen dauerhaft stabilisierte Mikrotubuli eine besonders wichtige Rolle und warum?

sehr wichtig in Nervenzellen (Axone)

Mikrotubuli bilden Transportschiene
Transportgeschinwigkeit bis zu 1m/Tag
Transport in beide Richtungen möglich
 

Wofür ist aktiver Stofftransport entscheidend?

 

für Aufrechterhaltung des Stoffungleichgewichts zwischen Zellinnerem in Umgebung

Energie für aktiven Transport kommt aus: Konzentrationsgradient (Symport und Antiport), ATP Hydrolyse, Membranpotential, Licht

 

Woraus besteht die extrazelluläre Matrix?
Wo ist sie hauptsächlich zu finden und wo wird sie sezerniert?

besteht hauptsächlich aus Kollagen

ist ein Hauptbestandteil von Bindegewebe
unterschiedliche Arten von Kollagen + verschiedene unterschiedliche zusätzliche Moleküle --> verschiedene Bindegewebetypen (Knorpel, Knochen, Sehnen, Haut,...)

wird von BIndegewebszellen sezerniert

Wozu dient Fibronektin?

extrazelluläres Matrixprotein das verbindet Zellen mit der Matrix
bindet an Kollagen und Zellen
ermöglicht Zellen über Matrix zu kriechen

Wozu dient intrazellulärer mRNA Transport?

Erziehlung asymmetrische Positionnierung von Proteinen

Zeichne verschiedene Epithelgewbearten:
-einlagig
-mehrlagig
-säulenförmig
-würfelförmig
-schuppig

Lösung:

Zähle die Bestandteile tierischer und pflanzlicher Zellen auf. Worin unterscheiden sie sich?

 

Tierische Zelle:

Nukleus, Mitochondrien, ER, Golgi-Apparat, Cytoskelett, Peroxisomen, Lysosomen, Vesikel, Plasmamembran, Cytoplasma, Ribosomen

 

Pflanzliche Zelle:

Nukleus, Mitochondrien, ER, Golgi-Apparat, Cytoskelett, Peroxisomen, Lysosomen, Vesikel, Plasmamembran, Cytoplasma, Ribosomen, Vakuolen, Chloroplasten, Zellwand

 

Endoplasmatisches Retikulum 9

Welche Transport-Mechanismen in die ER-Membran kennst du?
(Protein-Typen)

  • Singlepass-Membranproteine:
    -durchqueren die Membran einmal
    -Typ I, Typ II: Unterscheiden sich durch            Orientierung
  • Multipass-Membranproteine:
    -durchqueren die Membran mehrfach
  • Transmembranteil ist eine hydrophobe alpha-Helix

Endoplasmatisches Retikulum 10

Beschreibe den Transport in die ER-Membran!
→ von Typ I-Proteinen & von Typ II-Proteinen

  • nach der Signalsequenz kommt eine hydrophobe Stop-Transfer Sequenz (alpha-Helix)
  • Translokation wird an der Stop-Transfer Sequenz gestoppt
  • nascierendes Protein wird in Membran entlassen
  • Signalsequenz wird abgespalten, Stop-Transfer-Sequenz ist Transmembranteil des Proteins
  • Protein wird fertig synthetisiert

Endoplasmatisches Retikulum 10

Beschreibe den Transport in die ER-Membran!
→ von Multipass Proteinen

Unterschied zu Singlepass Proteinen: 
Sie haben haben eine interne, nicht spaltbare Start-Transfer Sequenz

  • nach der Signalsequenz kommt eine hydrophobe Stop-Transfer Sequenz (alpha-Helix)
  • Translokation wird an der Stop-Transfer Sequenz gestoppt
  • Signalsequenz wird abgespalten,
  • Stop-Transfer-Sequenz & Start-Transfer-Sequenz sind Transmembranteile des Proteins
  • Protein wird fertig synthetisiert

Wodurch werden die Eigenschaften von Actinfilamenten bestimmt?

Actinbindende Proteine

-stabilisieren: Cap Z, Thymosin, Tropomyosin
-Filamentbildung beschleunigen: Profilin
-Destabilisierung: Cofilin
-zerschneiden Actinfilamente: Gelsolin
-bündeln (paralelle Anordnung): Fimbrin, Alpha Actin
-cross linking (Bildung galertartige Netzwerke)
       Spektrin, Filamin


Bild zur Übersicht:

Vesikeltransport 1

Beschreibe den Transport über Vesikel!
→ vom ER aus
→ von der Plasmamembran aus

Startpunkt ER:

vom ER in den Golgi,
danach Weiterverteilung vom Golgi zu anderen Organellen bzw. Plasmamembran

  • 1. ER → Golgi → Plasmamembran= Sekretion = Exocytose
  • 2. ER → Golgi → Lysosomen

Startpunkt Plasmamembran:

  • Plasmamembran → Endosomen → Lysosomen= Endocytose

Retrieval Pathways:

  • späte Endosomen - Golgi - ER
  • Endosomen - Plasmamembran

Welche zwei verschiedenen möglichkeiten gibt es Actinfilamentbündel zu bilden?

mit Fimbrin: sehr enges bundling --> Motorprotein kommt nicht hinein --> keine Kontraktion der Actinfasern möglich
kommt in Microvili & Filopodien vor

mit alpha actinin: relativ looses bundling --> Motorprotein kommt hinein --> Kontraktion der Actinfaser möglich
kommt in Stressfasern vor

Vesikeltransport 2

Was wird über Vesikel transportiert?
Wie wird es transportiert?

Was:
Proteine und Membransegemente

Wie:

  • Knospung und Fusion von Transportvesikeln
  • Vesikel muß an die richtige Stelle gelangen
  • Vesikel muß die richtige Fracht enthalten
  • die Zusammensetzung des Ausgangsorganells (ER, Golgi) muß erhalten bleiben

Vesikeltransport 3

Nenne Eigenschaften und Arten von Vesikeln!

verschiedene Typen von Proteinhüllen

  • Clathrin
  • Cop I
  • Cop II
  • Vesikel tragen eine Proteinhülle
    – hilft beim Abschnüren
    – beeinflußt die Auswahl der zu transportierenden Moleküle
  • Proteinhülle ist charakteristisch für bestimmte Transportwege

Vesikeltransport 4

Welche Proteinhüllen sind charakteristisch für welche Transportwege?
-Clathrin?
-CopI?
-CopII?

  • Clathrin bedecktes Vesikel
    – Golgi-Apparat zu Lysosomen
    – Plasmamembran zu Endosomen
  • CopI bedecktes Vesikel
    – zwischen den einzelnen Golgi-Zisternen
    – Golgi zur Plasmamembran
  • CopII bedeckte Vesikel
    – zwischen ER und Golgi-Apparat

Vesikeltransport 5

Beschreibe eine Vesikelbildung!
(Bsp. Clathrin)

  • Frachtmoleküle werden von membrangebundenen Fracht-Rezeptoren eingefangen
  • Vesikelbildung wird durch Zusammenlagerung von Clathrin initiiert
  • Adaptine binden an Clathrin und an beladene Frachtrezeptoren - Selektivität der Fracht
  • Vesikel werden von Dynamin (=Motorprotein) unter GTP-Hydrolyse abgeschnürt

Vesikelbildung 5.2
Welche Struktur hat Clathrin?

Clathrine formen eine 3-zähnige Struktur - “Triskelion”

→ bestehen aus 3 schweren und 3 leichten Polypeptidketten

Vesikelbildung 5.3

Welche Enzyme sind für das „Uncoating“ eines Clathrin-Vesikels notwendig?

Auxilin & Hsc70

Vesikelbildung 6

Aus welchen drei Schritten besteht die Verschmelzung eines Vesikels mit seiner Zielmembran?

  • Tethering (Anbinden)
  • Andocken
  • Fusion der Membranen

Vesikelbildung 7

Beschreibe das Andocken von Vesikeln!

 

Spezifisches Andocken wird von SNARE-Proteinen vermittelt.
--> SNARE sind Transmembranproteine

  • jeder Typ Transportvesikel trägt ein bestimmtes v-SNARE
    (vesicle membrane SNARE)
  • jedes Zielorganell trägt ein bestimmtes t-SNARE
    (target membrane SNARE)
  • wenn v-SNARE und t-SNARE zusammenpassen, kommt es zum Andocken

Vesikelbildung 8

Beschreibe die Fusion eines Vesikels mit einem Organell!

  • Rab definiert mittels eines tethering proteins den Beginn
  • Andocken wird von einem Proteinkomplex katalysiert
  • Lipiddoppelschichte der beiden Membranen muß in sehr engen Kontakt kommen
  • dazu muß H2O an der Oberfläche verdrängt werden
  • Lipide bilden einen Verbindungssteg, der zur Verbindungszone erweitert wird
  • Verbindungszone reißt in der Mitte = Fusion

Was ist die Exocytose?
Welche Funtkion hat sie?

Als Exocytose bezeichnet man denTransportweg vom ER über Golgi zur Plasmamembran

Dient der,

  • Versorgung der Plasmamembran mit Lipiden, Kohlehydraten und Proteinen
  • Abgabe von Proteinen nach außen = Sekretion
  • laufend Qualitätskontrolle

Während des Transportweges werden Proteine modifiziert (ER, Golgi)

Welche Modifikationen von Proteinen im ER kennst du?

Beschreibe sie!

  • Disulfidbrückenbildung
    -durch Oxidation von Cystein
    - stabilisieren die Proteinstruktur
  • Glykolisierung
    -Oligosaccharid wird im ER an einem Lipidanker (=Dolichol) vorgefertigt
    -mehrer Typen von Oligosacchariden möglich
    -Übertragung des Oligosaccharids auf NH2-Gruppe eines Asparagins (“N-Glykosid”)
  • Qualitätskontrolle im ER
    • bevor Proteine das ER verlassen, wird ihre korrekte Faltung überprüft
    - Chaperone übernehmen die Qualitätskontrolle
    - misgefaltete Proteine werden abgebaut
    • Cargo-Proteine werden von Membranrezeptoren gebunden, die ins sprossende Vesikel eingebaut werden
    • Vesikel sprossen vom ER an “exit sites”, Stellen wo keine Ribosomen gebunden sind

Bild: Glykolisierung

Beschreibe die Sortierung von Proteinen im Golgi-Apparat!

Wozu dient die Sortierung?

Transportvesikel vom ER fusionieren und entladen Proteine in den cis-Golgi

  • Sortierung 1: Proteine, die ins ER gehören
    (Retentionssignal) werden ins ER zurückgeschickt

restliche Proteine durchqueren die einzelnen Golgi-Zisternen Richtung trans-Golgi

  • Sortierung 2:  zu Lysosomen oder Plasmamembran

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