SfdgM 2

• Katalyse – Erniedrigung der Aktivierungsenergie und Beschleunigung Reaktion
  • Kann von Temperatur beeinflusst werden (ab ca. 30° C max. Aktivität)
  • pH-Wert: jedes Enzym ist bei einem best.pH-Wert am aktivsten i.d.R. optimal zw. 6-8, Pepsin pH 2, 

1. Oxidoreduktasen: katalysieren Redoxreaktionen, z.B. Dehydrogenasen
2. Transferasen: kat. Reaktionen, bei denen funktionelle Gruppen von einem Molekül auf ein andere übertragen werden, z.B. Aminotransferasen
3. Hydrolasen: kat. Spaltung von Molekülen mit Hilfe von Wasser (Hydrolyse), wie auch umgekehrt (Kondensation) z.B. Peptidasen
4. Lyasen: Knüpfen kleine Moleküle (z.b. H2O, CO2) an Doppelbindungen von grösseren Molekülen an. Arbeiten ohne ATP, z.B. decarboxylase, Hydratase
5. Isomerasen: verändern nur die Struktur- aber nicht die Summenformel eines Moleküls
6. Ligasen: Knüpfen neue chemische Bindungen zw. Molekülen, brauchen aber ATP

• Schlüssel-Schloss-Mechanismus
• Substratspezifität
• Wirkungsspezifität

• Konzentration des Substrats
  • Erhöhung der Konzentration > beschleunigt Reaktion
  • Wenn alle Enzymmoleküle besetzt sind > max. Reaktionsgeschwindigkeit
  • Michaelis-Menten Konstante Km zeigt Reaktionsgeschwindigkeit (siehe bild)
• Chemische Modifikation
  • Modifizierendes Enzym dockt an Modifikationsstelle an > unter ATP gebrauch aktives Zentrum verändert
• Cofaktoren (siehe spätere Frage)
• Coenzyme (siehe spätere Frage)

Enzymhemmung

• Kompetitive reversible Inhibition
  • Hemmstoffmolekül besitzt Ähnlichkeit mit Substrat, lagert an aktivem Zentrum an und behindert so weteren Substratabbau. (Antibiotika blockt so Vermehrung von Bakterien)
• Allosterische reversible Regulation
  • Allosterischer Hemmstoff kann an dem Enzym auserhalb des Aktiven Zentrums andocken > verändert so aktives Zentrum, so dass kein Substrat mehr katalysiert werden kann
• Unkompetive reversible Inhibition
• Nicht-kompetive reversible Inhibition

• Anorganische Metallionen (Mineralstoffe, v.a. Spurenelemente)
• Kleine organische Nicht-Protein-Moleküle: Coenzyme
  • Oft von Vitaminen abgeleitet, oder chemische Energieträger (ATP, GTP u.a.)
  • Cosubstrate (nicht-kovalent ans Enzym gebunden)
  • Prosthetische Gruppen (kovalent ans Enzym gebunden)
• Häufig bei der Übertragung von Elektronen, Protonen od. ganzen chemischen Gruppen beteiligt

Apoenzym + Cofaktor = Holoenzym

• Apoenzym: Enzym ohne Cofaktor, ist inaktiv
• Cofaktor aktiviert Apoenzym zum aktiven Enzym (Holoenzym)

siehe Bild

Siehe „Cofaktoren für Enzymreaktionen“ ;)