SfdgM 2
KW09: Proteine (Fr. Sadeghi)
KW09: Proteine (Fr. Sadeghi)
Erklärt die Funktion von Enzymen im Stoffwechsel
- Katalyse – Erniedrigung der Aktivierungsenergie und Beschleunigung Reaktion
- Kann von Temperatur beeinflusst werden (ab ca. 30° C max. Aktivität)
- pH-Wert: jedes Enzym ist bei einem best.pH-Wert am aktivsten i.d.R. optimal zw. 6-8, Pepsin pH 2,
Nenne die 6 Enzymklassen
- Oxidoreduktasen: katalysieren Redoxreaktionen, z.B. Dehydrogenasen
- Transferasen: kat. Reaktionen, bei denen funktionelle Gruppen von einem Molekül auf ein andere übertragen werden, z.B. Aminotransferasen
- Hydrolasen: kat. Spaltung von Molekülen mit Hilfe von Wasser (Hydrolyse), wie auch umgekehrt (Kondensation) z.B. Peptidasen
- Lyasen: Knüpfen kleine Moleküle (z.b. H2O, CO2) an Doppelbindungen von grösseren Molekülen an. Arbeiten ohne ATP, z.B. decarboxylase, Hydratase
- Isomerasen: verändern nur die Struktur- aber nicht die Summenformel eines Moleküls
- Ligasen: Knüpfen neue chemische Bindungen zw. Molekülen, brauchen aber ATP
Beschreib die wichtigsten Wirkungsweise von Enzymen
- Schlüssel-Schloss-Mechanismus
- Substratspezifität
- Wirkungsspezifität
Beschreibe welche Umgebungsfaktoren die Enzymaktivität beeinflussen
- Konzentration des Substrats
- Erhöhung der Konzentration > beschleunigt Reaktion
- Wenn alle Enzymmoleküle besetzt sind > max. Reaktionsgeschwindigkeit
- Michaelis-Menten Konstante Km zeigt Reaktionsgeschwindigkeit (siehe bild)
- Chemische Modifikation
- Modifizierendes Enzym dockt an Modifikationsstelle an > unter ATP gebrauch aktives Zentrum verändert
- Cofaktoren (siehe spätere Frage)
- Coenzyme (siehe spätere Frage)
Enzymhemmung
- Kompetitive reversible Inhibition
- Hemmstoffmolekül besitzt Ähnlichkeit mit Substrat, lagert an aktivem Zentrum an und behindert so weteren Substratabbau. (Antibiotika blockt so Vermehrung von Bakterien)
- Allosterische reversible Regulation
- Allosterischer Hemmstoff kann an dem Enzym auserhalb des Aktiven Zentrums andocken > verändert so aktives Zentrum, so dass kein Substrat mehr katalysiert werden kann
- Unkompetive reversible Inhibition
- Nicht-kompetive reversible Inhibition
Was gehört zu den Cofaktoren für Enzymreaktonen
- Anorganische Metallionen (Mineralstoffe, v.a. Spurenelemente)
- Kleine organische Nicht-Protein-Moleküle: Coenzyme
- Oft von Vitaminen abgeleitet, oder chemische Energieträger (ATP, GTP u.a.)
- Cosubstrate (nicht-kovalent ans Enzym gebunden)
- Prosthetische Gruppen (kovalent ans Enzym gebunden)
- Häufig bei der Übertragung von Elektronen, Protonen od. ganzen chemischen Gruppen beteiligt
Was ist ein Holoenzym?
Apoenzym + Cofaktor = Holoenzym
- Apoenzym: Enzym ohne Cofaktor, ist inaktiv
- Cofaktor aktiviert Apoenzym zum aktiven Enzym (Holoenzym)
Welches sind die wichtigsten Coenzyme, von wo kommen diese? Was ist ihre Funktion?
siehe Bild
Erkläre den Einfluss von Nahrungsinhaltsstoffen auf die Enzymfunktion
Siehe „Cofaktoren für Enzymreaktionen“ ;)
Beschreibe die Proteinverdauung von Mund bis Dickdarm
- Mund: mechanische Zerkleinerung
- Magen: Megenperistaltik zerreibt Nahrungsbrocken, Magensäure senkt pH ab > aktiviert Pepsinogen und wirkt desinfizierend. Eiweiss wird denaturiert durch Pepsin (in grössere Bruchstücke zerlegt)
- Duodenum: Zumischung Gellensekret + lösliche Enzyme aus Pankreassekret spalten Eiweisse in kleinere Peptide bis schlussendlich Di- & Tripeptide von AS entstehen
- Duodenum, Jejunum Ileum: Aufnahme in Schleimhautzellen und Übertritt von AS in Pfortaderblut
- Dickdarm: Abbau von verbliebenen Proteinen durch Darmbakterien
Welche Proteasen und Peptidasen sind im Verdauungstrakt am wirken (aktives Enzym (7), Vorstufe, Bildungsort, Spaltstelle)?
siehe Bild
Beschreibe die Resorption der Abbauprodukte von der Proteinverdauung
Aminsosäuren, Di- und Tripeptide werden in die Epithelzellen des Dünndarmes absorbiert
- aktiver Transport mit NA+ od. H+ Ionen
- Di-/ Tripeptide werden mit sekundärem aktivem Transport mit H+ in die Epithelzelle transportiert (werden in Zelle zu AS zerlegt)
- AS diffundieren durch die Epithelzelle in die Blutkapillare
Warum werden im Pfortaderblut nur ein Teil der essentiellen AS (z.T. <50%) wiedergefunden?
Ein grosser Teili wird durch das Gewebe des gastrointestinalen Traktes (GIT) selber berbraucht
- Aufbau von zelleigenen Enzymen und Transportproteinen
- Aufbau von ins Darmlumen sekretierten Proteinen
- Umwandlung zu nichtproteinogenen AS (Ornithin, Citrullin)
- Umbau zu anderen AS (Ala, Pro, Arg, Cys u.a.)
- Aufbau von Polyaminen, Gutathion und Taurin (Antioxidantien)
Wie funktioniert die Transaminierung? Welche Bedeutung hat sie und welche Cofaktoren werden benötigt?
Ist ein Abbauweg für AS. Bei der Transaminierung wird eine Amino-Gruppe einer momentan nicht benötigten Aminosäure auf eine alpha-Ketosäure übertragen
Produkt: Keto-Säuren
Wie funktioniert die Desaminierung? Welche Bedeutung hat sie und welche Cofaktoren werden benötigt?
Ist ein Abbauweg für AS. Bei der Desaminierung wird eine Amino-Gruppe von AS apgespalten. Wird aber nicht auf ein anderes Molekül übertragen > NH2 wird freiem Amoniak (NH3)
Produkt: alpha-Keto-Säure + NH3 + reduziertes Coenzym
Wie funktioniert die Decarboxylierung? Welche Bedeutung hat sie und welche Cofaktoren werden benötigt?
COO(H)-Gruppe (Säure) wird abgespalten. Biogenes Amin sind also keine Säuren mehr. Gibt viele verschiedene biogene Amine z.B. Dopamin, Histamin, Cyteamin
Produkt: biogenes Amin + Co2
Welche Organe sind hauptsächlich am Stoffwechsel von AS beteiligt?
Leber
- Periportale (liegen hinter der Leberpforte) Leberzellen
- Oxidation von AS (ausser Leu, Ile, Val) zur Energiegewinnung
- Harnstoffsynthese
- Perivenöse Leberzellen
- Aufbau von Glutamin
- Proteinsynthese
Wie spielen Organe im AS- und Proteinstoffwechsel zusammen?
Leber kontrolliert den AS-Spiegel unter Insulineinfluss:
- Gesteigerter Proteinaufbau
- Exportproteine (z.B. Plasmaproteine)
- Aufbau und Export von VLDL
- Enzyme und Proteine für den Eigenbedarf
- Umbau zu Stoffwechsel-Zwischenprodukten
- Abbau von (überschüssigen) AS deckt Energiebedarf der Leber
- Harnstoffsynthese (periportal)
- Glutamin Bildung (perivenös)
Muskeln
- Verzweigtkettige AS (Leu, Ile, Val) werden kaum in Leber oxidiert
- Von Leber zur Muskulatur transportiert
- Proteinaufbau im Muskel
Wie wird aus AS Energie gewonnen?
Über
- Pyruvat (Serin, Glycin, Cystein, Alanin, Threonin)
- Oxalacetat (Aspargin > Aspartat > Oxalacetat)
- Alpha-Ketoglutarat (Glu, His, Arg, Pro, Orn > Glutamat > alpha-Ketoglutarat)
- Succinyl-CoA (Val, Met)
- Acetyl-CoA (Lys, Leu, Phenalalanin, Tyrosin Tryptophan)
Essentielle AS?
- Essentielle (P.V.T. TIM HALL)
- Phenylalanin
- Valin
- Threonin
- Tryptophan
- Isoleucin
- Methionin
- Histidin
- Arginin
- Leucin
- Lysin
Bedingt essentielle AS?
- Arginin
- Histidin
- Glycin
- PRolin
- Cystein
- Serin
- Tyrosin
Nicht-essentielle AS?
- Lycin
- Prolin
- Cystein
- Selenocystein
- Serin
- Tyrosin
- Asparaginsäure = Aspartat
- Asparagin
- Glutaminsäure = Glutamat
- Glutamim
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Flashcards
Erklärt die Funktion von Enzymen im Stoffwechsel
- Katalyse – Erniedrigung der Aktivierungsenergie und Beschleunigung Reaktion
- Kann von Temperatur beeinflusst werden (ab ca. 30° C max. Aktivität)
- pH-Wert: jedes Enzym ist bei einem best.pH-Wert am aktivsten i.d.R. optimal zw. 6-8, Pepsin pH 2,
Nenne die 6 Enzymklassen
- Oxidoreduktasen: katalysieren Redoxreaktionen, z.B. Dehydrogenasen
- Transferasen: kat. Reaktionen, bei denen funktionelle Gruppen von einem Molekül auf ein andere übertragen werden, z.B. Aminotransferasen
- Hydrolasen: kat. Spaltung von Molekülen mit Hilfe von Wasser (Hydrolyse), wie auch umgekehrt (Kondensation) z.B. Peptidasen
- Lyasen: Knüpfen kleine Moleküle (z.b. H2O, CO2) an Doppelbindungen von grösseren Molekülen an. Arbeiten ohne ATP, z.B. decarboxylase, Hydratase
- Isomerasen: verändern nur die Struktur- aber nicht die Summenformel eines Moleküls
- Ligasen: Knüpfen neue chemische Bindungen zw. Molekülen, brauchen aber ATP
Beschreib die wichtigsten Wirkungsweise von Enzymen
- Schlüssel-Schloss-Mechanismus
- Substratspezifität
- Wirkungsspezifität
Beschreibe welche Umgebungsfaktoren die Enzymaktivität beeinflussen
- Konzentration des Substrats
- Erhöhung der Konzentration > beschleunigt Reaktion
- Wenn alle Enzymmoleküle besetzt sind > max. Reaktionsgeschwindigkeit
- Michaelis-Menten Konstante Km zeigt Reaktionsgeschwindigkeit (siehe bild)
- Chemische Modifikation
- Modifizierendes Enzym dockt an Modifikationsstelle an > unter ATP gebrauch aktives Zentrum verändert
- Cofaktoren (siehe spätere Frage)
- Coenzyme (siehe spätere Frage)
Enzymhemmung
- Kompetitive reversible Inhibition
- Hemmstoffmolekül besitzt Ähnlichkeit mit Substrat, lagert an aktivem Zentrum an und behindert so weteren Substratabbau. (Antibiotika blockt so Vermehrung von Bakterien)
- Allosterische reversible Regulation
- Allosterischer Hemmstoff kann an dem Enzym auserhalb des Aktiven Zentrums andocken > verändert so aktives Zentrum, so dass kein Substrat mehr katalysiert werden kann
- Unkompetive reversible Inhibition
- Nicht-kompetive reversible Inhibition
Was gehört zu den Cofaktoren für Enzymreaktonen
- Anorganische Metallionen (Mineralstoffe, v.a. Spurenelemente)
- Kleine organische Nicht-Protein-Moleküle: Coenzyme
- Oft von Vitaminen abgeleitet, oder chemische Energieträger (ATP, GTP u.a.)
- Cosubstrate (nicht-kovalent ans Enzym gebunden)
- Prosthetische Gruppen (kovalent ans Enzym gebunden)
- Häufig bei der Übertragung von Elektronen, Protonen od. ganzen chemischen Gruppen beteiligt
Was ist ein Holoenzym?
Apoenzym + Cofaktor = Holoenzym
- Apoenzym: Enzym ohne Cofaktor, ist inaktiv
- Cofaktor aktiviert Apoenzym zum aktiven Enzym (Holoenzym)
Welches sind die wichtigsten Coenzyme, von wo kommen diese? Was ist ihre Funktion?
siehe Bild
Erkläre den Einfluss von Nahrungsinhaltsstoffen auf die Enzymfunktion
Siehe „Cofaktoren für Enzymreaktionen“ ;)
Beschreibe die Proteinverdauung von Mund bis Dickdarm
- Mund: mechanische Zerkleinerung
- Magen: Megenperistaltik zerreibt Nahrungsbrocken, Magensäure senkt pH ab > aktiviert Pepsinogen und wirkt desinfizierend. Eiweiss wird denaturiert durch Pepsin (in grössere Bruchstücke zerlegt)
- Duodenum: Zumischung Gellensekret + lösliche Enzyme aus Pankreassekret spalten Eiweisse in kleinere Peptide bis schlussendlich Di- & Tripeptide von AS entstehen
- Duodenum, Jejunum Ileum: Aufnahme in Schleimhautzellen und Übertritt von AS in Pfortaderblut
- Dickdarm: Abbau von verbliebenen Proteinen durch Darmbakterien
Welche Proteasen und Peptidasen sind im Verdauungstrakt am wirken (aktives Enzym (7), Vorstufe, Bildungsort, Spaltstelle)?
siehe Bild
Beschreibe die Resorption der Abbauprodukte von der Proteinverdauung
Aminsosäuren, Di- und Tripeptide werden in die Epithelzellen des Dünndarmes absorbiert
- aktiver Transport mit NA+ od. H+ Ionen
- Di-/ Tripeptide werden mit sekundärem aktivem Transport mit H+ in die Epithelzelle transportiert (werden in Zelle zu AS zerlegt)
- AS diffundieren durch die Epithelzelle in die Blutkapillare
Warum werden im Pfortaderblut nur ein Teil der essentiellen AS (z.T. <50%) wiedergefunden?
Ein grosser Teili wird durch das Gewebe des gastrointestinalen Traktes (GIT) selber berbraucht
- Aufbau von zelleigenen Enzymen und Transportproteinen
- Aufbau von ins Darmlumen sekretierten Proteinen
- Umwandlung zu nichtproteinogenen AS (Ornithin, Citrullin)
- Umbau zu anderen AS (Ala, Pro, Arg, Cys u.a.)
- Aufbau von Polyaminen, Gutathion und Taurin (Antioxidantien)
Wie funktioniert die Transaminierung? Welche Bedeutung hat sie und welche Cofaktoren werden benötigt?
Ist ein Abbauweg für AS. Bei der Transaminierung wird eine Amino-Gruppe einer momentan nicht benötigten Aminosäure auf eine alpha-Ketosäure übertragen
Produkt: Keto-Säuren
Wie funktioniert die Desaminierung? Welche Bedeutung hat sie und welche Cofaktoren werden benötigt?
Ist ein Abbauweg für AS. Bei der Desaminierung wird eine Amino-Gruppe von AS apgespalten. Wird aber nicht auf ein anderes Molekül übertragen > NH2 wird freiem Amoniak (NH3)
Produkt: alpha-Keto-Säure + NH3 + reduziertes Coenzym
Wie funktioniert die Decarboxylierung? Welche Bedeutung hat sie und welche Cofaktoren werden benötigt?
COO(H)-Gruppe (Säure) wird abgespalten. Biogenes Amin sind also keine Säuren mehr. Gibt viele verschiedene biogene Amine z.B. Dopamin, Histamin, Cyteamin
Produkt: biogenes Amin + Co2
Welche Organe sind hauptsächlich am Stoffwechsel von AS beteiligt?
Leber
- Periportale (liegen hinter der Leberpforte) Leberzellen
- Oxidation von AS (ausser Leu, Ile, Val) zur Energiegewinnung
- Harnstoffsynthese
- Perivenöse Leberzellen
- Aufbau von Glutamin
- Proteinsynthese
Wie spielen Organe im AS- und Proteinstoffwechsel zusammen?
Leber kontrolliert den AS-Spiegel unter Insulineinfluss:
- Gesteigerter Proteinaufbau
- Exportproteine (z.B. Plasmaproteine)
- Aufbau und Export von VLDL
- Enzyme und Proteine für den Eigenbedarf
- Umbau zu Stoffwechsel-Zwischenprodukten
- Abbau von (überschüssigen) AS deckt Energiebedarf der Leber
- Harnstoffsynthese (periportal)
- Glutamin Bildung (perivenös)
Muskeln
- Verzweigtkettige AS (Leu, Ile, Val) werden kaum in Leber oxidiert
- Von Leber zur Muskulatur transportiert
- Proteinaufbau im Muskel
Wie wird aus AS Energie gewonnen?
Über
- Pyruvat (Serin, Glycin, Cystein, Alanin, Threonin)
- Oxalacetat (Aspargin > Aspartat > Oxalacetat)
- Alpha-Ketoglutarat (Glu, His, Arg, Pro, Orn > Glutamat > alpha-Ketoglutarat)
- Succinyl-CoA (Val, Met)
- Acetyl-CoA (Lys, Leu, Phenalalanin, Tyrosin Tryptophan)
Essentielle AS?
- Essentielle (P.V.T. TIM HALL)
- Phenylalanin
- Valin
- Threonin
- Tryptophan
- Isoleucin
- Methionin
- Histidin
- Arginin
- Leucin
- Lysin
Bedingt essentielle AS?
- Arginin
- Histidin
- Glycin
- PRolin
- Cystein
- Serin
- Tyrosin
Nicht-essentielle AS?
- Lycin
- Prolin
- Cystein
- Selenocystein
- Serin
- Tyrosin
- Asparaginsäure = Aspartat
- Asparagin
- Glutaminsäure = Glutamat
- Glutamim
