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75. Welche Aussagen zum Transport durch die Cytoplasmamembran von Bakterien sind richtig?

das SecB Chaperon ist für die vollständige Faltung der zu transportierenden Proteine zuständig

Proteine werden ungefaltet durch den Translokationskanal(SecYEG) transportiert

SRP und deren Rezeptor vermitteln die Insertion vin polytopischen memrbanproteinen

manche proteine können im gefalteten Zustand durch die Tat-proteine transportiert werden

Der transport kann postranslational od cotranslational erfolgen

76. Zu den Bestandteilen eines Typ 3 Sekretionsapparats gehören:

spezielle Chaperonproteine

Exportapparat und Nadelprotein und Basalkörper

Porine wie MalB

SRP-SRP Rezeptorkomplex

Translokon in Zielzelle und SecYEG Translokon

77. Protein Sekretionssysteme Bakterien, welche gibt es + 1 Bsp?

Typ I (IM ABC Transporter – OM Pore): Hämolysin Export
Typ II (IM Sec oder Tat abhängig – OM general secretion pathway)
Pullulanase Sekretion (Typ IV Pili)
Typ III (kontaktabhängig – eigener Komplex IM und OM)
TIR von EPECs, YOPs von Yersinia sp. – Aufbau ähnlich zu Flagellen!
Typ IV (kontaktabhängig, Proteine und/oder DNA - eigener Komplex IM und OM)
Bordetella pertussis Toxin (Protein), Agrobacterium tumefaciens (DNA und Protein), Konjugation (DNA)
Typ V Autotransporter (IM Sec abhängig – OM Selbsttransport)
Plasmid-kodiertes Toxin von E.coli

78. Es gibt vier Formen des interzellulären Signalisierens. Ordnen Sie die Art des Signalmoleküls zur jeweiligen Form!

synaptisch -> Neurotransmitter
parakrin -> lokale Mediatoren
endokrin -> Hormone
Kontakt-abhängig -> membrangebundenes Signalmolekül

79. Signaltranduktionswege bestehen aus(treffendes ankreuzen)

Signalmoleküle und Rezeptorproteine

ribosomalen proteine und DNA Replikationsproteinen

Effektorproteine

intrazellulären signalprotein

Zellzykluskontrollproteinen

80. Steroidhormonrezeptoren, was trifft zu?

werden durch die Bindung des Liganden zum Transkriptionsaktivator

besitzen Koaktivatoren und haben zur DNA-Bindung eine Tetramerisierungsdomäne

binden im aktiven Zustand als Dimer an Promotoren bestimmter Gene

werden durch Proteolyse aktiviert und sind im inaktiven Zustand autoinhibiert

werden, wenn kein Ligand gebunden hat durch ein inhibitorisches Protein blockiert

81. Welche Vorgänge werden durch die aktivierte NO-Synthase(NOS) in Endothelzellen ausgelöst?

Synthese von cAMP durch die Adenylatcyclase

Bindung von NO an Guanylatcyclase und Synthese von cGMP

Aktivierung des Oberflächenrezeptors für NO auf den glatten Muskelzellen

Entspannung der glatten Muskulatur und Bildung von NO und Diffusion in benachbarte glatte Muskelzellen

Erhöhung des Blutdrucks in den betroffenen Gefäßen

82. Welche Vorgänge in einer Zelle sind für den Akt signalweg charakteristisch?

erhöhte Glukoseaufnahme und vermehrte proteinsynthese

einfrieren des Zellzyklus in G1

erhöhter cAMP Spiegel im Cytoplasma und Cytochrom C Freisetzung aus Mitochondrien

Akt wird durch PIP3 aktiviert und Aktivierung des PIP3 Kinase

Die Akt Kinase phosphoryliert mTOR

83. Zweikomponentensystem bei bakterien: Welceh Aussagen sind richtig?

Die Sensorkinase ist eine Histidin Kinase

Der Phospatrest im aktivierten Responseregulator stammt von der Senorkinase

der Responseregulator wird durch phosphorylierung aktiviert und dadurch zum Transkriptionsaktivator

die Senorkinase liegt in der Kernmembran und kann mit dem Responseregulator interagieren

Die Senorkinase aktiviert die ATPase Aktivität des Responseregulators und phosphoryliert Tyrosin Reste von verschiedenen cytoplasmatischen Proteinen

84. Ordnen Sie die korrekten G-Proteine zu!

Können Enzyme für die second messenger Produktion stimulieren od inhibieren: Heterotrimere
benötigen Nukleotidaustausch und GTPase aktivierende Faktoren: kleine G proteine
werden direkt durch Rezeptortyrosinkinase stimuliert: kleine G proteine
werden direkt durch 7 helix rezeptoren(GPCRs) stimuliert: heterotrimere G proteine

85. Welche Wirkung haben die angeführten bakt. Toxine?

Clostridium botulinum toxin; botox: proteolytischer Verdau von Snare u Snap

Cholera Toxin: ADP Ribosylierung einer Gs alpha UE( Gs = stimulierendes Galpha Protein (für Adenylat Cyclase))

Pertussis Toxin: ADP Ribosylierung einer Gi alpha UE(Gi = inhibitorisches Galpha (für Adenlyat Cyclase))

86. Zu den GPCRs gehören

CFTR Protein und Insulinrezeptor

EGF Rezeptor

Geruchsrezeptor und Glutamatrezeptor

Adrenalin/Noradrenalin Rezeptoren und Glutamatrezeptoren

Photorezeptoren

87. Ein typischer GPCR- Signalweg mit heterotrimeren G-proteinen: ordnen sie den jeweils unmittelbaren Effekt zu!

Gs alpha UE: GTP : stimuliert GDP zu GTP Austausch in g-alpha
aktiviert GPCR: stimuliert die Adenylatcylase
CREB mit Creb binding Protein: führt zu Transkription von Zielgenen
cAMP: inaktiviert den Inhibitor der Proteinkinase A

88. Ordnen Sie die Phase im Zellzyklus beginnend mit der Mitose-Phase:

M- Phase
G1
S
G2

89. Regulation des Zellzyklus über Cyklin-CDK Komplexe. Was trifft zu?

Das S-Phasen Cyklin schwankt in seiner Konzentration

Der APC/C(Anaphase Promotin complex) leitet den abbau von M-phasen cyclin ein

Cycline werden am Ende einer Zellzyklusphase abgebaut.

Cykline werden über eine Ubiquitin-Ligase zum abbau durch das proteasom markiert

Der APC/C Komplex kontrolliert ob DNA Schäden vorhanden sind

90. Ordnen Sie den richtigen Tumortyp zu!

entsteht aus Endodermzellen -> karzinom
Zellen bereiten sich über das Gefäßsystem aus u bilden Metastasen: maligner tumor
entsteht aus Mesodermzellen: Sarkom( malign)
Zellen proliferieren, bleiben aber lokal begrenzt: benigner Tumor

91. Welche Eigenschaften hat das Tumorsuppressorprotein p53?

p53 stimuliert das Wachstum und die Teilungsaktivität von Zellen und wird über kleine G-Proteine aktiviert

p53 ist instabil,der Abbau wird über die Qubiquitin E3 Ligase MDM2 vermittelt

p53 kann bei Schädigung der DNA über ATM aktiviert werden und ist ein Transkriptionsfaktor für ca. 1000 Gene

p 53 kann je nach dem Ausmaß der Zellschäden Reparatursysteme aktivieren od das Apoptoseprogramm auslösen

p53 bindet an G1-S Phase Cyklin-Cdk Komplex und verhindert so das Fortschreiten im Zellzyklus

92. Apoptose, Nekrose, Autophagie?

zellen Platzen: Nekrose
zelluläre Komponenten werden von einer speziellen membran umhüllt: Autophagie( Exocytose, Lysosom, Vesikel)
mitochondrien setzen Cytochrom C frei: Apoptose

93. Für eine Zelle charakteristische Veränderung bei der Apoptose sind:

Aktivierung von Caspasen und Bildung von Bläschen

DNA Fragmentierung und Beschleunigung der Zellteilungsaktivität

Aktivierung von DNA Reparatursystem

Platzen der Zelle und Austritt des Cytoplasmas

Externalisierung von Phophatidlyserin

94. Mitochondrien spielen bei der Apoptose eine wichtige Rolle. Welche Aussagen sind zutreffend?

von Mitochondrien freigesetztes Cytochrom C vermittelt die Bindung eines Apoptoms

Proapoptotische Proteine wie Bax und Bak vermitteln die Porenbildung in der äußeren Membran

Das Apoptosom stimuliert die Bildung von Poren in der äußeren Membran von Mitchondrien und diese membran löst sich auf, dadurch werden viele Proteine freigesetzt

Mitchondrien sind sowohl in den extrinsischen als auch in den intrinsischen Apopotoseweg involviert.

Antiapoptotische Proteine wie Bcl-2 oder Bcl-XL können die Bildung von Poren in der äußeren Membran der Mitochondrien

39 ) Was sind die Funktionen einer Membran?

) Biologische Membranen sind Permeabilitätsbarrieren
1) Abgrenzung der Zelle nach außen
2) Kompartimentierung (Unterteilung) im Inneren der Zelle – Ausbildung von Reaktionsräumen

95. Was ist Nck?

Ein Adapterprotein mit SH2 (Tyr-P Bindung) und SH3 (Bindung an Prolin reiche Domäne in N-WASP) Domänen. Nck bindet auch den Guanin-Nukleotid Austauschfaktor (GEF) für Rac

ist ein Protein bei Vaccinia Virus und Shigella, dass ausgelöst wird, sobald er Virus od das Bakt. Kontakt mit der Zelle hat.

Ein Adapterprotein mit SH2 (Tyr-P Bindung) und SH3 (Bindung an Prolin reiche Domäne in N-WASP) Domänen. Nck bindet nicht mit dem Guanin-Nukleotid Austauschfaktor (GEF) für Rac

Ein Adapterprotein mit SH2 (Tyr-P Bindung) und SH3 (Bindung an Prolin reiche Domäne in N-WASP) Domänen. Nck bindet NUR den Guanin-Nukleotid Austauschfaktor (GEF) für Rac

Ein Adapterprotein mit WH2 (Tyr-P Bindung) und SH3 (Bindung an Prolin reiche Domäne in N-WASP) Domänen. Nck bindet auch den Guanin-Nukleotid Austauschfaktor (GEF) für Rac

96. Wie ist die Bewegungen von Bakterien in/ auf einer Zelle?

Listeria monocytogenes Gram + Stäbchen Intrazellulär

Bewegung innerhalb einer Darmepithelzelle: ActA bildet den Kondensationspunkt für Aktinfilamente

Intrazellulär (frei im Cytoplasma): •Vaccinia Virus •Shigella •Listeria

Extrazellulär: •EPEC •Vaccinia Virus

Infektion benachbarter Zellen durch Listeria monocytogenes Auch Viren benützen Actin, um benachbarte Zellen zu infizieren: Vaccinia Virus

97. Proteinsorting, wo findet was statt?

Proteinsynthese im Cytoplasma Sortiersignale bestimmen den Wirkort (Signalsequenzen) Drei Transportarten: 1: Kernporentransport 2: Transport durch Membranen Cotranslational (ER) Posttranslational 3: Vesikeltransport

98. Sortiersequenzen in Proteinen:

Was ist: Import in ER - Lokalisation im Lumen des ER - Import in Mitochondrien - Import in den Nukleus- Import in Peroxisomen

+H3N-Met-Met-Ser-Phe-Val-Ser-Leu-Leu-Leu-Val-Gly-Ile-Leu-Phe-Trp-Ala-Thr-Glu-Ala-Glu-Gln-Leu-Thr-Lys-Cys-Glu-Val-Phe-Gln-

-Lys-Asp-Glu-Leu-COO-

+H3N-Met-Leu-Ser-Leu-Arg-Gln-Ser-Ile-Arg-Phe-Phe-Lys-Pro-Ala-Thr-Arg-Thr-Leu-Cys-Ser-Ser-Arg-Tyr-Leu-Leu-

-Pro-Pro-Lys-Lys-Lys-Arg-Lys-Val-

-Ser-Lys-Leu-COO-

99. Kernporen, was trifft zu?

ca. 4000 Kerporen in Säugerzellen steuern den Transport.

Import: Proteine

Export: mRNA Präribosomen Proteine

Das Membransystem des ER grenzt den Zellkern zum Cytoplasma der Zelle ab. Eingelagert in diese Hülle sind Kernporen. Durchlässig für Moleküle < 5000 Da

Grosse Proteinkomplexe aus vielen Proteinen (ca. 60 Nukleoporine oder NPC Proteine). Transport in den Kern und aus dem Kern heraus.

100. Welche Proteine werden transportiert und wie gelangen sie in den Kern?

Gefaltete Proteine werden transportiert. Ein Import – Rezeptorprotein koppelt das zu transportierende Protein an den Kernporenkomplex und wird mit diesem in den Kern transportiert

101. Was ist das ?

eine Kernpore

102. Welche Komponenten werden beim Kernporentransport benötigt?

Ran-GDP
•Importin a
•Importin b
•Protein mit NLS (Cargo-Protein)

•Ran: Kleines G-Protein
•GAP: GTPase aktivierendes Protein
•GEF: Guanin-Nukleotid Austauschfaktor (RCC1)

103. Was ist richtig?

MPP: mitochondrial processing peptidase

PAM: Presequence translocase associated motor

TIM22 complex: Presequence translocase of inner membrane

TIM23 complex: Carrier translocase of inner membrane

TOM: Translocase of the outer membrane

104. Was sind IMS Proteine ?

small TIM proteins: Chaperones of intermembrane space

MIA: Mitochondrial intermembrane space import and assembly machinery

TOM: Translocase of the outer membrane

MPP: mitochondrial processing peptidase

TIM23 complex: Presequence translocase of inner membrane

105. Wie erfolgt der Transport von Chloroplasten?

TOC-TIC: Translocon complexes at the Outer and Inner Chloroplast membranes

Kontaktzonen zwischen OM und IM zeigen Transportkomplexe an

Der Transport in Chloroplasten erfolgt analog zum Transport in Mitochondrien.

106. Proteinsynthese und Translokation am rauhen ER .., Wie?

Bildung von Polyribosomen im Cytoplasma aus einem Pool von ribosomalen Untereinheiten und mRNAs. Proteinsynthese

Es gibt eine Signalsequenz , und SRP: Signal Recognition Particle (GTPase Aktivität) SRP-Rezeptor (GTPase Aktivität)

Man benötigt keinen Translokationskanal

SecY und SecA spiele eine wichtige Rolle bei SRP von Bakterien

Eukaroytes SRP besteht aus 6 Proteinen, die an ein RNA Rückgrat assoziiert sind (305 Nukleotide, 7S RNA)

107. SRP, was trifft zu ?

Es gibt 3 Domänen( bei eukaryotnen): –Signal(sequenz)erkennung –Rezeptorbindung –Elongationsarrest

Eukaroytes SRP besteht aus 6 Proteinen, die an ein RNA Rückgrat assoziiert sind (305 Nukleotide, 7S RNA)

heißt Signal recognition part

heißt signal recognition particle und ist ein ein Ribonukleoprotein Komplex

wir beim Cotranslationalen Transport benötigt

108. Translokation, was trifft zu?

Signalpeptidase: Signalsequenz wird nach der Translokation abgespalten, bei einem lösl. ER Produkt

nach der Signalsequenz; Stop-Transfer-Sequenz bewirkt, dass das Protein in der Membran steckenbleibt (hydrophober a-helikaler Abschnitt)

109. Vesikeltransport, was trifft zu?

entweder: ER hin/retourGolgi Apparat oder ER zu Golgi zu Endosom zu Lysosom oder vonER zu Golgi zu Sekretorische Vesikel

Durch sogenanntes „budding“ lösen sich mit Proteinen eingehüllte Vesikel (coated vesicles) von dem ursprünglichen Kompartiment und wandern in Richtung Ziel. Sortierproteine ermöglichen die richtige Verteilung der Vesikel und deren Inhalt.

V u T-Snares spielen keine eine wichtige Rolle. SNARES sind Proteine mit Coiled-Coil Domänen.

Rab(s): kleine G-Proteine im Vesikeltransport; spiele eine Rolle bei Targeting und Fusion

Erkennung der Vesikel und der Zielmembran erfolgt über Membranproteine (v-SNAREs und t-SNARES /SNAP25). Ein Fusionskomplex ermöglicht das nachfolgende Fusionieren der Membranen. Kleine G-Proteine sind beteiligt (Rab).

110. Übersicht Vesikeltransport..

Bildung und Fusion von Transportvesikeln

111. Sektretion, was trifft zu?

Regulierte Sekretion z.B.: Insulin Durch ein Signal ausgelöst

Exocytose von Insulin-gefüllten Vesikeln aus Zellen der Bauchspeicheldrüse (b-Zellen) auf eine Erhöhung des Blutzuckerspiegels reagierend.

Konstitutive (unregulierte) Sekretion – Proteine der Cytoplasma-membran – sekretierte Proteine (z.B: Albumin) - Lipide

bei Insulin benötigt man einen Kalziumkanal(ATP sensitiv) einen Kalziumkanal(spannungsabhängig), GLUT2 Kanal

112.Proteinsekretionssysteme von Gram- Bakterien, was trifft zu?

Tir wird durch ein Typ III Sekretionssystem in die Eukaryonte Zelle transportiert

Tir wird durch ein Typ II Sekretionssystem in die Eukaryonte Zelle transportiert

Tir wird durch ein Typ I Sekretionssystem in die Eukaryonte Zelle transportiert

Tir wird durch ein Typ IV Sekretionssystem in die Eukaryonte Zelle transportiert

Tir wird durch kein Sekretionssystem in die Eukaryonte Zelle transportiert

113. Proteintranslokation durch die Innere Membran – I) Sec-System, was trifft zu?

Posttranslationeller Transport durch die IM

Chaperon: SecB

Energielieferant: SecA

Translokationskanal: SecYEG

Chaperon: SecG

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