Biochemie 1. Klasusur

1. Oxidoreduktasen
2. Transferasen
3. Haydrolasen
4. Layasen
5. Isomerasen
6. Ligasen

- katalysieren Redoxreaktionen

-Koenzyme: NAD/NADH , FMN/FMNH2, FAD/FADH2

- Untergruppen: Oxidasen: setzen Sauerstoff frei 
                              Oxygenasen: bauen reduzierten Sauerstoff direkt in das oxidiierte Molekül ein
                              Dehydrogenasen:überträgt Elektron mitsamt Protonen (Wasserstoff)

- katalysieren den Transfer einer Funktionellen Gruppe zwischen zwei Substraten

- Kinasen: übertragen Gamma-Phosphatgruppe des ATP auf Akzeptorsubstrate

- katalysieren hydrolytische  Spaqltung kovalenter Bindungen

- wichtigste Vertreter: Hydrolasen des verdauungstraktes, der Blutgerinnung/des Komplementsystems

- Bsp: Phosphatasen, Glykosidasen,Esterasen, Proteasen bzw Peptidasen (Endopeptidasen = Schneiden in mitte eines Peptids, Exopeptidasen = schneiden an den Enden)

- Katalysieren nicht-hydrolytische (und nicht oxidative) Spaltung kovalenter Bindungen

- charakteristisch: Teilnahme von zwei Substraten in der Hin- und nur von einem Substrat in der Rückreaktion

- katalysieren Umwandlung  von Isomeren Formen von Substraten ineinander

- Vertreter: Racemasen,Epimasen, cis/trans Isomerasen, intramolekulare Oxidoreduktasen,Transferasen

- katalysieren Knüpfung kovalentger Bindungen

- Einer der Ausgangsstoffe wird durch Anhängen einer Phosphatgruppe reaktionsfreudiger gemacht -> aktiviertes Substrat reagiert mit dem 2. Substrat -> Bindung entsteht -> ADP + P werden frei gesetzt

• Katslysieren trotz struktureller Unterschiede die gleiche Reaktion
• unterscheiden sich funktionell und in der AS-Sequenz
• haben unterschiedliche Aktivität
• sind organspezifisch