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Biochemie 1. Klasusur

Hauptklassen Enzyme

Hauptklassen Enzyme

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S. S.
Lernen
S. S.
Diese Lernkarten bieten eine grundlegende Einführung in die Biochemie, mit Fokus auf Enzyme und ihre Funktionen. Sie decken verschiedene Enzymgruppen wie Oxidoreduktasen, Transferasen und Hydrolasen ab, die jeweils spezifische Reaktionen katalysieren, sowie deren Vertreter, Substrate und Mechanismen. Besonders hervorgehoben werden Kofaktoren, Koenzyme und prosthetische Gruppen, die für die Enzymaktivität essenziell sind. Die Karteikarten richten sich an Medizinstudierende, die sich auf ihre erste Biochemie-Klausur vorbereiten und ein fundiertes Verständnis der enzymatischen Prozesse erlangen möchten.
Karten
9
Lernende
2
Sprache
Deutsch
Kategorie
Medizin
Stufe
Grundschule
Erstellt / Aktualisiert
14.10.2014 / 01.12.2020
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Lernkarten

Hauptklassen der Enzyme

  1. Oxidoreduktasen
  2. Transferasen
  3. Haydrolasen
  4. Layasen
  5. Isomerasen
  6. Ligasen

Oxidoreduktasen 

- katalysieren

-Koenzyme

-Spezialisierte Untergruppen

- katalysieren Redoxreaktionen

-Koenzyme: NAD/NADH , FMN/FMNH2, FAD/FADH2

- Untergruppen: Oxidasen: setzen Sauerstoff frei 
                              Oxygenasen: bauen reduzierten Sauerstoff direkt in das oxidiierte Molekül ein
                              Dehydrogenasen:überträgt Elektron mitsamt Protonen (Wasserstoff)

Transferasen

- Katalysieren

- wichtigster Vertreter

- katalysieren den Transfer einer Funktionellen Gruppe zwischen zwei Substraten

- Kinasen: übertragen Gamma-Phosphatgruppe des ATP auf Akzeptorsubstrate

Hydrolasen

-Katalysieren

- wichtigster Vertreter 

- Beispiele

- katalysieren hydrolytische  Spaqltung kovalenter Bindungen

- wichtigste Vertreter: Hydrolasen des verdauungstraktes, der Blutgerinnung/des Komplementsystems

- Bsp: Phosphatasen, Glykosidasen,Esterasen, Proteasen bzw Peptidasen (Endopeptidasen = Schneiden in mitte eines Peptids, Exopeptidasen = schneiden an den Enden)

Lyasen

- Katalysieren

- charakteristisch

- Katalysieren nicht-hydrolytische (und nicht oxidative) Spaltung kovalenter Bindungen

- charakteristisch: Teilnahme von zwei Substraten in der Hin- und nur von einem Substrat in der Rückreaktion

Isomerasen

-katalysieren

-wichtigste Vertreter

- katalysieren Umwandlung  von Isomeren Formen von Substraten ineinander

- Vertreter: Racemasen,Epimasen, cis/trans Isomerasen, intramolekulare Oxidoreduktasen,Transferasen

Ligasen

- Katalysieren 

- Mechanismus

- katalysieren Knüpfung kovalentger Bindungen

- Einer der Ausgangsstoffe wird durch Anhängen einer Phosphatgruppe reaktionsfreudiger gemacht -> aktiviertes Substrat reagiert mit dem 2. Substrat -> Bindung entsteht -> ADP + P werden frei gesetzt

Isoenzyme

  • Katslysieren trotz struktureller Unterschiede die gleiche Reaktion
  • unterscheiden sich funktionell und in der AS-Sequenz
  • haben unterschiedliche Aktivität
  • sind organspezifisch

-Kofaktor: was ist das?

- Untergruppen

- Kofaktor: Überbegriff für alle organischen oder anorganischen Moleküle oder Ionen, die für die Enzyme nötig sind und oder entweder kovalent/nicht kovalent an das Enzym gebunden sind

  1. Gruppe: Koenzyme: NICHT KOVALENT gebundene Moleküle;
    binden nur für die Dauer der Reaktion und dissoziieren danach wieder;
    haben Vitamine als Vorläufer
  2. Gruppe: Prosthetische Gruppe: permanenter BEstandteil des Enzyms -> KOVALENT gebunden
    -Protein mit prosthetische Grp: Holoprotein (Holos=ganz)
    -Protein ohne prosthetische Grp: Apoprotein

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