Biochemie
Aminosäuren
Aminosäuren
Arginin
- postiv geladen
- basisch
- hat Guanidinogruppe
Histidin
- positiv geladen
- basisch
- aromatsich
- Imidoazolring
- pKs-Wert des Imidoazolrings 6.0
- positiv geladenes RIng liegt mit einer Wahrscheinlickeit von 1:10 vor
AS mit negativ geladener Seitenkette
- Aspartat
- Glutamat
Aspartat
- negativ geladen
- sauer
Glutamat
- negativ geladen
- sauer
AS mit polar ungeladener Seitenkette
- Asparagin
- Glutamin
Asparagin
- polar
- ungeladen
Glutamin
- polar
- ungeladen
AS mit S oder Se in der Seitenkette
- Methionin
- Cystein
- Selenocystein
Methionin
- Thioether
Cystein
- S in der Seitenkette
- pKs ~ 8,3
- kann Disulfidbrücken bilden
Selenocystein
- Analogon zu Cystein
- pKs~5,7
AS mit OH in der Seitenkette
- Tyrosin
- Serin
- Threonin
Serin
- hat OH in der Seitekette
Threonin
- hat OH in der Seitenkette
Schalterfunktion bei den AS: ?
- AS mit Hydroxy-Gruppe
- Tyrosin
- Serin
- Threonin
Schalterfunktion bei den AS: "AN" durch Proteinkinase
- Übertragung von Übertragung von Phosphatresten auf Substrate
Schalterfunktion bei den AS: "AUS" durch Protein-Phosphotase
- hydrolytische Absapaltung von Phosphatresten
Proteinogene AS Derviate
- Hydroxy-Prollin
- Hdroxy-Lysin
- Caboxy-Glutamat
- Methyl-Histidin
NICHT proteinogene AS
- Ornithin
- GABA
- Homocystein
- DOPA
- Hydroxy-Trp
- Alpha-Alanin
- Beta-Alanin
Grundstruktur von Aminosäuren
- Aminogruppe
- Carboxygruppe
- Resr
- H-Atom
Carboxylgruppe
- gibt leicht Protonen ab
- wird durch Protonenabgabe negativ
- sauer
Aminogruppe
- nimmt leicht Protonen auf
- bekommt durch Protonenaufnahme positive Ladung
- basisch
Formen der Aminosäure
- nicht ioniserte Form
- ioniserte Form
Carbonsäreamid (Peptidbindung)
ensteht durch Carbonsäure und Amin
Essentielle AS
- Phenylalanin Phänomenale
- Isoleucin Isolde
- Tryptophan trübt
- Methionin mitunter
- Leucin Leutnant
- Valin Valentins
- Lysin lüsterne
- Threonin Träume
pKs- Wert alpha- COOH der AS
~2
pKs- Wert der alpha- Aminogruppe der AS
~9
pKs- Wert der Seitenkette: Arginin
~13
pKs- Wert der Seitenkette: Asparaginsäure
~3,5
pKs- Wert der Seitenkette: Cystein
~8
pKs- Wert der Seitenkette: Glutaminsäure
~4
pKs- Wert der Seitenkette: Histidin
~6
pKs- Wert der Seitenkette: Lysin
~10
proteinogene AS
- ausschließlich L-AS
- optisch aktiv
Optische Aktivität der AS bleibt in Petiden/ Proteinen erhalten
- Stereospezifische Wirkung - Rezeptorerkennung
- Stereospezifische Synthese -rnzymatische Reaktionen
- Stereospezifische Toxizität
IP
- isoelektrischer Punkt
- pHwert bei dem Ampholyten gleich viele negative & positive Ladungen haben
Henderson-Hasselbalch Gleichung
- gilt für schwache Säuren & ihre konjugierten Basen wie AS
AS mit alphatischen Seitenketten
- Glycin
- Alanin
- Valin
- Leucin
- Isoleucin
- Prolin
Aliphatische AS
- sind lipophil
- sind hydropob
- sind Tranmembrandomäne
-
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-
Cartes-fiches
Asparagin
- polar
- ungeladen
Glutamin
- polar
- ungeladen
AS mit S oder Se in der Seitenkette
- Methionin
- Cystein
- Selenocystein
Methionin
- Thioether
Cystein
- S in der Seitenkette
- pKs ~ 8,3
- kann Disulfidbrücken bilden
Selenocystein
- Analogon zu Cystein
- pKs~5,7
AS mit OH in der Seitenkette
- Tyrosin
- Serin
- Threonin
Serin
- hat OH in der Seitekette
Threonin
- hat OH in der Seitenkette
Schalterfunktion bei den AS: ?
- AS mit Hydroxy-Gruppe
- Tyrosin
- Serin
- Threonin
Schalterfunktion bei den AS: "AN" durch Proteinkinase
- Übertragung von Übertragung von Phosphatresten auf Substrate
Schalterfunktion bei den AS: "AUS" durch Protein-Phosphotase
- hydrolytische Absapaltung von Phosphatresten
Proteinogene AS Derviate
- Hydroxy-Prollin
- Hdroxy-Lysin
- Caboxy-Glutamat
- Methyl-Histidin
NICHT proteinogene AS
- Ornithin
- GABA
- Homocystein
- DOPA
- Hydroxy-Trp
- Alpha-Alanin
- Beta-Alanin
