Anatomie Block 1_Chemie und Biochemie

• Energielieferant: 1g Fett → 37kJ (Depotfette → Energiespeicher → Aufbau von ATP
• Hormone können aus fettähnlichen Stoffen bestehen ( Sterine)
• Aufbau versch. Zellorganelle, Membranen (z.B. Myelin umhüllt Nervenzellfortsätze zur elektr. Isolation)
• Träger fettlöslicher Vitamine
• Schutz vor Druck, Stoss und Wärmeverlust
• Nicht Wasserlöslich, hierz wird Emulgator (bsp. Proteine) verwendet
• Für Körper eigentlich recht einach zu verdauuen
• Energie steckt in Bindungen, Je länger die C-Kette, je mehr Energie entsteht bei der Spaltung
• Fettsäuren emulgieren lipophile Substanzen in Wasser und können so transportiert werden (Kugel=Mizelle)

• kleinste Einheit: Aminosäuren (aus den Elementen C,H,O,N,S)
• 20 proteinogene Aminosäuren im menschl. Erbgut (ca. 250 andere AS)
  davon 8 essentielle AS
• Aminosäuren bestehen chem. aus einer BASE (Aminogruppe, NH₂) und einer SÄUREGRUPPE (Carbocxylgruppe, COOH) und einem REST (C,N,H,S) → bei allen AS unterschiedlich
• AS kondensieren zu Dipeptiden etc mit einer sog, Peptidbindung unter Abspaltung von H₂O)
• Die Reihenfolge der AS bestimmt die räumliche Struktur des Eiweisses

2 Aminosäuren

3-10 Aminosäuren

11-100 Aminosäuren, in einer Kette angeordnet

100-220'000 AS in einem Kneuel angeordnet

konjugierte Eiwisse = Proteine, deren AS kovalent an Kohlenhydrate (Glycoprotein), Fette (Lipoprotein) oder Nukleinsäuren (Nukleoprotein) gebunden sind

• PRIMÄRSTRUKTUR Reihenfolge der im Protein enthaltenen AS (Tyr-Lys-Ala-Ala-Val)
• SEKUNDÄRSTRUKTUR gibt Struktur der Kette an, Anordnung der Protein im Raum → 3D Struktur
  alpha Helix und beta Faltblatt (H-Brücken zwischen CO und NH Gruppen)
• TERTIÄRSTRUKTUR Alle Eemente der Sekundärstruktur zusammen betrachtet → Struktur der ganzen Polypeptidkette, Form der Kette (H-Brücken, Disulfidbrücken, Ionenbindungen)
• QUARTÄRSTRUKTUR Anordnung von 2 oder mehreren Polypeptidketten, die durch zwischenmolekulare Kräte zusammengehalten werden (Proteinverband, z.B. Insulin)

→ Eiweisse sind schwer verdauubar WEIL:

• Quartärstruktur: N wird zu Ammoniak im Körper, dieser wird renal ausgeschieden
• H-Brücken: braucht viel Enerigie diese zu verdaunen → setzt Wärme frei (im Spital oft bei unterkühlten Pat. proteinreiche Kost → erzeugt Wärme)

Verdauung:

1. Magen: Pepsin spaltet Proteine in kurze Polypeptide
2. Lumen 12- Fingerdarm: Polypeptide → Trypsin, Chymotrypsin → kürzere Polypeptide, Dipeptide
3. Epithel 12-Fingerdarm: kurze Peptide → Dipeptidase → AS

= Räumiche Veränderung der Struktur des Eiweisses. Die Primärstruktur (also die Reihenfolge der AS) bleibt erhalten. Die biologische Aktiviät des Eiweisses geht verlohren. Durch das "auffalten" der Proteine werden diese besser angreifbar für Enzyme. Denaturierungsvorgang (Gegenteil = Renaturierung) ist i.d.R. nicht mehr Rückgängig zu machen.

Denaturierung durch: Hitze, Säure, Lauge, Druck, Ethanol, energiereiche Strahlung

• Energiespeicher (entweder AS als Energiequelle nutzen 1g = 17kJ, oder eher zur Synthese körpereigener Proteine
• Struktur und Aufbau (kollagene Fasern bilden Bindegewebe, Keratin für die Festigkeit der Haut und Haare, Eiweisse zur Festigkeit der Zellmembran, Muskelprotein Actin und Myosin zur Bewegung
• Transport (Hämoglobin transp. O2 und CO2 im Blut, Proteine transp. nicht H2O lösliche Substanzen im Blut, Proteine in Zellmembran regulieren den Stofftransport vom intra in den extrazellulären Raum und umgekehrt
• Regulation (Hormone könne aus Proteinen bestehen, z.B. Insulin, Rezeptoren in Nervenzelle sind Proteine, Abwehrsystem: Antikörper = Proteine
• Enzyme: Biokatalysatoren. Enzym kann Hin- und Rückreaktion katalysieren (Enzyme in Verdauung, Blutgerinnung, Zellverdopplung, Aktivieren- und Deaktivieren von Hormonen

Biokatalysatoren, Fermente

• Co-Enzym: Vit. / Mineralstoff → Überträger von Elektronen bzw H+, bei Bedarf nimmt Co-Enzym p+ und e- auf oder gibt diese ab
• Apo Enzym: Protein, wird selber nicht verändert, Substratspezifisch
• Holo-Enzym: Ganzes Enzym

Wichtiges Co-Enzym: NAD+ (Nikotinamid-Adenin-Dinukleotid, von Vit. Niazin abgeleitet). Es kann in einer Reduktionsreaktion 1p+ und 2e- aufnehmen, z.B. bei Oxidationsreaktion Pyruvat zu Laktat.

NAD^₊ + 2H⁺ +2e^- → NADH + H⁺

Oxidationsreaktionen setzen gewisse Energie frei. Die Hauptmenge an Energie entsteht, wenn die Co-Enzyme ihre aufgenommenen e- auf Sauerstoff übertragen. Diese Eergie wird dazu verwendet, aus ADP + Phophat ATP zu generieren (folgl. Atmungskette)

• Zucker (Desoxy-Ribose ⇒ unterschied ob Desoxyribose oder Ribose in chem. Struktur am 2. C-Atom⇒ Ribose hat OH Rest, Desoxyribose hat H Rest) 
• Basen (Adenin, Guanin = Purinbasen, Cytosin, Thymin, Uracil = Pyrimidinbasen)
• Phosphatgruppe

Energieträger: ATP

Grundbaustein der DNA und RNA

⇒ Unterschied ob Ribose oder Desoxyribose: chem. Struktur, Rest am 2. C-Atom: OH = Ribose   H= Desoxyribose

Base + Zucker

Base + Zucker + Phosphorsäure

1. Lumen des Dünndarms (12-Fingerdarm): RNA, DNA → Nucleasen → Nukleotide
2. Epithel des Dünndarms (12-Fingerdarm): Nukleotide → Nukleotidasen → Nukleoside → Nukleosidasen → Stickstoffbasen, Zucker, Phosphate

DNA:
Doppelstrangig
Desoxyribose
Thymin
Adenin-Thymin
Guanin-Cytosin
H-Bindungen zwischen Basen (relativ schwach)

RNA
Einstrangig
Ribose
Uracil statt Tyhmin
Adenin-Uraci
Guanin-Cytosin

Abfolge von ca. 100 Basenpaaren, die 1 Protein codieren → quasi die Bauanleitung (verschlüsselte Aminosäurensequenz) eines bestimmten Proteins. Gene befinden sich im Zellkern, aufgewickelt auf den Chromosomen.

• Der genetische Code ist eine verschlüsselte Botschaft, die mit der Sequenz von 3 Stickstoffbasen (Basentriplett = Codon) eine bestimmte Aminosäure charakterisiert.
• Eine bestimmte AS kann durch mehrere Basentripletts beschrieben werden.
• Es gibt kein Zeichen, das die einzelnen Tripletts voneinader abtrentt.
• Es gibt auch Tripletts die keine AS codieren → Nonsensetripletts. Bei ihnen hört die AS Sequenz auf, sog. Stop-Codons.
• Sequenzpolymorphismen = Austausch oder Wegfall eines Nukleotids oder Umlagerung ganzer Sequenzteile werden in DNA bereichen Toleriert, weil es nicht zu Fehlfunktionen innerhalb des Organismus kommt. Diese Mutationen werden an Nachkommen weitergegeben und kommen ca alle 100 Basenpaare vor. dies führt zu grossen Unterschieden nicht näher Verwandter Individuen

-> machen 3% des menschlichen Organismus aus (tägl. Bedarf aus Nahrung am 20mg)

• Ca -> Knochen, Zähne, Beteiligt an Freisetzung von Neurotransmittern, elektromech. Koppelung bei Muskelkontraktionen
• P -> Best. von Nukleinsäuren (ATP), Best. von Knochen und Zähnen
• K -> Erforderlich zur Weiterleitung von Nervenimpulsen, Erforderlich für die Muskelkontraktion
• Na -> Notwendig zur Weiterleitung von Nervenimpulsen, Muskelkontraktion, Hauption des Extrazellulärraumes, wesentlich zur Aufrechterhaltung der Wasserbilanz
• Cl -> wesentlich zur Aufrechterhaltung der Wasserbilanz
• Mg -> Best. vieler Enzyme

Bestandteil im menschl. Organsimus 1%, tägl. Zufuhr via Nahrung bis 20mg

• F
• Fe (Best von Hämoglobin u. Myoglobin)
• J (wird z.B. zum Aufbau von Thyroxin benötigt)
• Co
• Cu
• Mn
• Mo
• Se
• Zn (ist z.B. am Aufbau von Insulin beteiligt)
• Cr

78% N₂

21% O2

_{1% Edelgase}

0.03% CO₂

• Kohlenhydrate
• Fette
• Eiweisse
• Nukleinsäuren

• bildet kleinste Einheit eines Elements
• bestehen aus Kern (p⁺ und n)
• und Elektronenhülle (e^-)
• Schalenmodell (K, L, M, N...), jede Schale kann nur bestimmte Anzahl Elektronen enthalten: 1. Schale: 2 Elektronen, äusserste Schale 8 Elektronen.
• Das Atom insgesammt ist neutral, da gleich viele p⁺ wie e^- enthalten sind

Atome eines Elements, die sich in der Neutronenzahl und damit in ihrer Masse unterscheiden. (z.B. Carbo 14, ist für Geografen sehr interessant, da es eine Verfallzeit von ca. 5000 Jahren besitzt)

Die chem. Elemente werden auf Grund ihrer Eigenschaften eingeteilt.

• Die Periode (waagrecht) gibt die Anzahl der Schalen der Aussenelektroden eines Elements an. 
• Die Gruppen (8 Hauptgruppen) sind in Spalten dargestellt. In den Hauptgruppen ist die Anzahl der Elektronen in der äußeren Elektronenhülle aller Elemente identisch.
  1. Alkalimetalle (ausser H)
  2. Erdalkalimetalle
  3. Bohrgruppe
  4. Kohlenstoffgruppe
  5.Stickstoffgruppe
  6. Chalkogene (Erzbildner)
  7. Halogene (Salzbildner)
  8. Edelgase

• Metalle: links
• Nichtmetalle: rechts
• je mehr rechts im PSE, desto mehr p⁺ und e^- (stärkere Anziehung von e^-)
• EN nimmt innerhalb einer Periode von links nach rechts zu (bis zur 7. Hauptgruppe) -> Kernladung und Atomradius!
• Je weiter rechts je kleiner der Atomradius (da mehr p⁺ im Kern = stärkere Anziehung an e^-)
• Reaktionsfähigkeit bei Metallen nimmt mit steigender Atommasse zu (da Aussenelektronen weiter vom Kern entfernt sind)
• Reaktionsfähigkeit bei Nichtmetallen nimmt mit steigender Atommasse ab

• Massenzahl = Nukleonenzahl = Summe der Protonen und Neutronen
  entspricht der Atommasse in U
  (Massenzahl ist nicht im PSE angegeben)
• Ordnungszahl = Kernladungszahl = Anzahl Protonen
• Elektronegativität ist oben rechts beim Element angegeben.
• Neutronenzahl = Massenzahl - Ordnungszahl

EN ist ein Mass für die Fähigkeit eines Atoms in einer chem. Bindung die Bindungselektronen an zich zu ziehen. Die EN wird u.a. von der Kernladung und dem Atomradius bestimmt.

• je höher der Unterschied in der EN der gebundenen Elemente, desto polarer ist die Bindung
• EN nimmt innerhalt einer Elementperiode von l nach re zu
• EN nimmt innerhalt einer Elementgruppe von unten nach oben zu
• Sauerstoff ist sehr elektronegativ, da auf der Valenzschale nur noch 2e^- fehlen. Will anderen Atomen die Elektronen "klauen". -> Radikal

8e^- auf der Valenzschale (= äusserste Schale). Dieses Atom ist reaktionsträge. Alle Atome sind bemüht, ihre Valenzschale mit 8 Elektronen zu besetzten, entweder durch Elektronenabgabe oder - aufnahme.

Okettregel= erreichen von 8e^- bzw 2e^-. d.h. erreichen von 8 bzw 2 NCHT BINDENDEN Elektronen im Molekül

elektrisch geladene Teilchen

• Kationen = positiv geladene Teilchen -> hat e^- abgegeben
• Anionen = negativ geladene Teilchen -> hat e^- aufgenommen

= Bildung neuer Stoffe mit neuen/anderen Eigenschaften -> Reinstoffe entstehen, dabei wird Energie umgesetzt. Diese Reinstoffe sind nur durch chem. Reaktionen teilbar! (Gemische sind durch Trennverfahren teilbar)

• Molekularverbindungen (Nichtmetall-Nichtmetall)
• Ionenverbindungen (Metall-Nichtmetall)

= Salze

• Metall - Nichtmetall Verbidnungen
• gem. Okettregel / Edelgaskonfiguration
• Gitterartige Anordnung der Ionen -> Kristalline Festkörper
• Ionen in Lösung: Leitfähigkeit, Elektrolythaushalt, Stoffwechselvorgänge
• Verhältnisformel: Anzahlverhältnis der  Atomarten, die am Aufbau einer Verbindung beteiligt sind:
  Na⁺ + Cl^- --> NaCl

= kovalente Bindungen (= Elektronenpaarbindung)

= Nichtmetall-Nichtmetall Verbindungen

• Elektronenpaarbindungen, quasi molekularer Kommunismus / Elektronensharing
• Molekülformel: gibt Art und anzal der Atmone an, aus denen ein Molekül eines Stoffes aufgebaut ist, z.B. H₂O / O₂

Massgebend ist hier die Elektronegativitätsdifferenz zwischen den Atomen:

0 = REIN KOVALENT --> UNPOLAR z.B. H-H

0-2 = POLAR KOVALENT

> 2 = IONISCH

UNPOLARE BINDUNGEN: Schwerpunkt der +/- Ladung fällt zusammen, liegt in der Mitte zw. beiden Atomen, bsp. H-H
=> unpolare Bindungen bilden Van der Waals Kräfte aus

POLARE BINDUNGEN: Die e^- des bindenden Elektronenpaares werden von deinem Atom mehr angezogen als vom anderen (unterschiedliche e^- Zahl in Schalen, unteschiedliche EN). Teilladungen, sog. Partialladungen werden mit delta - resp. delta + angegeben.
=> Polare Bindungen = Dipole, bilden Wasserstoffbrücken

Dipol-Dipol Wechselwirkungen

• H-Brücken treten auf, wenn H an eines der 4 Elektronegativsten elemnte F, O, Cl, N gebunden ist. H zieht so freie elektronenpaareanderer Moleküle an. Aktive Stelle für H-Brücken: H ist an F, O, N, Cl gebunden
• Als Partner für das H-Atom muss ein Atom mit hoher EN und freiem Elektronenpaar zur verfügung stehen: Passive Stellen für H-Brücken: freie Elektronenpaare an O, N, F
• H-Brücke nur ca. 5% so stark wie kovalente Bindung, aber stärker als van der Waals Wechselwirkung
• zw. polaren und unpolaren Stoffen werden KEINE H-Brücken gebildet!

= Zwischenmolekulare Kräfte -> Anziehungskräfte zwischen unpolaren Molekülen! Quasi verschiebung der Elektronen im Orbital ergibt eine schwache Anziehungskraft zw. den Molekülen.