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Zellbiologie 1, 3. Semester ZHAW

Zellbiologie 1, 3. Semester ZHAW. Bei Fragen oder Korrekturen an silvannessler@gmail.com

Zellbiologie 1, 3. Semester ZHAW. Bei Fragen oder Korrekturen an silvannessler@gmail.com

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T. N.
Lernen
T. N.
Diese Lernkarten bieten einen umfassenden Überblick über die Grundlagen der Zellbiologie, geeignet für Universitätsstudierende. Sie behandeln zentrale Themen wie die Struktur und Funktion von Zellen, Proteine, DNA, sowie spezifische Prozesse wie Glykosilierung und Apoptose. Die Karteikarten vertiefen auch die Rolle von Zellorganellen wie dem Golgi-Apparat und die Interaktionen von Zellen mit ihrer Umgebung, etwa durch Integrine und Adhäsionsmoleküle. Besonders relevant sind die Abschnitte zu Viren, einschließlich ihrer Replikation und Übertragung, sowie die Immunantwort auf Infektionen. Diese Lernkarten sind ideal für Studierende, die ein tiefes Verständnis der zellulären Prozesse und ihrer klinischen Relevanz erlangen möchten.
Karten
280
Lernende
6
Sprache
Deutsch
Kategorie
Biologie
Stufe
Universität
Erstellt / Aktualisiert
14.10.2021 / 14.10.2023
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Lernkarten

Welche Arten von integralen Glykoproteinen gibt es?

  • Translokatoren (Transport- und Kanalproteine)
  • Rezeptoren, Signalrezeptoren
  • MHC-Moleküle (major histocompatibility complex, Unterscheidung zwischen eigenen und fremden Zellen)
  • membranständige Antigene
  • CD: Cluster of differentiation, zur Bestimmung von Entwicklungsstadien von Immunzellen

Welche Aufgabe haben MHC-Moleküle?

MHC-Klasse 1 Moleküle signalisieren eine Virusinfektion, indem sie cytosolische Proteine ausstellen.

MHC-Klasse 2 Moleküle befinden sich nur auf spezialisierten Zellen, die extrazelluläre Proteine endocytieren, verdauen und dann als Antigene präsentieren.

Welche Schritte laufen bei der Proteinsynthese ab?

  • DNA wird von einer RNA-Polymerase (mit Helicasenaktivität) transkribiert
  • prä-mRNA wird gespliced und modifiziert (zu mRNA)
  • Die modifizierte RNA bindet im Cytoplasma an eine kleine Ribosomen-Untereinheit
  • Die Untereinheit fährt der RNA entlang, bis sie auf das Starcodon AUG trifft
  • Anschliessend bindet die grosse Untereinheit an die Untereinheit und die Translation startet.
  • 64 verschiedene tRNAs mit jeweils eindeutigen Anticodons versuchen, an die mRNA zu binden.
  • Wenn ein Anticodon mit dem Codon übereinstimmt, bindet die tRNA an die A-Stelle des Ribosoms und die Amiosäure wird der wachsenden Kette angehängt
  • Dieser Vorgang läuft solange, bis ein Stoppcodon erscheint.
  • Die tRNA, die für ein Stoppcodon codiert, hat keine Aminosäure, weshalb die AS-Kette nicht auf diese Übertragen werden kann und somit die Kette frei wird

Was ist das Ziel des Proteinsortings?

Verschiedene Organelle der Zelle benötigen verschiedene Proteine um ihre Funktion auszuführen. Das Proteinsorting und -targeting übernimmt die Aufgabe der richtigen Verteilung der Proteine. Dies geschieht mit Signalsequenzen (3-60 AS), die für spezifische Organelle/Kompartimente.

Wie funktioniert der cytoplasmatische Weg der Translation?

Proteine, die kein Signalpeptid aufweisen, werden im Cytoplasma an freien Ribosomen translatiert. Sie werden nur bei Bedarf in die Mitochondrien, den Zellkern oder die Chloroplasten weitertransportiert.

Wie funktioniert der sektretorische Weg?

Proteine, die am rauen ER synthetisiert werden und im Golgi prozessiert werden, gehen den sekretorischen Weg. Dabei wird das Protein entweder aus der Zelle sekretiert, in den Lysosomen eingelagert oder in die Plasmamembran eingelagert.

Welche drei Arten von Proteintransport gibt es?

  • Gated transport (zum Nucleus)
  • Transmembraner Transport (zu Mitochondrien, ER, Plasitden, und Peroxisomen)
  • Vesiculärer Transport (am ER zu: Golgi -> early Endosome -> Lysosom, Golgi -> Zelloberfläche, Golgi ->sekretorische Vesikel -> Zelloberfläche)

Welche Eigenschaft haben Signalsequenzen?

Signalsequenzen sind meist hydrophob.

Wie funktioniert der Transport von Proteinen zu den Mitochondrien?

Proteine, die in die Mitochondrien gelangen müssen, haben eine amphiphatische aplha-Helix, welche aber kein signal-recongnizing-protein bindet.

  • Die amphiphatische Seitenkette bindet an den Tom-Rezeptor (Translocase of outer Membrane), welcher das Protein streckt/entfaltet.
  • Tom diffundiert in der Membran zur generellen Import Pore, einem Transmembranprotein.
  • Das Protein wird dann durch Tom in den Intermembranraum der Mitochondrien gegeben, wo es weiter von dem Tim (Translocase of innrer Membrane) Kanalprotein in die mitochondrische Matrix gegeben wird.
  • In der Matrix wird die target sequence gecleaved und das Protein wird wieder gefaltet.

Wie funktioniert der Transport von Proteinen zu den Chloroplasten?

Die Proteine, die in die das Thylakoid-Lumen transportiert werden sollen, haben eine Signalsequenz für den Import ins Stroma und eine für den Import in das Thylakoid-Lumen.

  • Das Protein gelangt über den Toc-Komplex (Translocon at the outer chloroplast membrane) in das Stroma, wo die entsprechende Signalsequenz abgeschnitten wird.
  • Weiter wird das Protein über den Tic-Komplex (Translocon at the inner chloroplast membrane), an welchem ein SRP-Rezeptor lokalisiert ist, in das Thylakoidlumen eingespeist, wo es sich anschliessend faltet.

Wie funktioniert der Transport von Proteinen zu den Peroxisomen?

Die Proteine, die in die Peroxisomen transportiert werden, haben eine PTS (Peroxisomale-Targeting-Sequenz). Diese bindet an den Pex5-Rezeptor, der an den Integralen Pex14 Rezeptor bindet. Über den Pex2 , 10 und 12 Kanal werden anschliessend die Proteine in die Peroxisomale Matrix transportiert. Die Signalsequenz wird dabei nicht abgetrennt. Die prototypische Signalsequenz (es gibt viele Variationen) ist Serin-Lysin-Leucin (-SKL im Einbuchstaben-Aminosäurecode).

Wie funktioniert der vesikuläre Transport im Golgi?

Der erste ves. Transport erfolgt vom ER zum Golgi. Dabei transportieren kleine, Membranumschlossene Transportvesikel Proteine von einem Organell ins nächste. Bei jedem Organell wird entschieden, ob das Protein weiter transportiert wird, oder im Kompartiment bleibt.

Wie funktioniert der Transport von Proteinen in das ER?

  • Proteine, die in ein Organell synthetisiert werden sollen, enthalten am Anfang eine ~20 AS lange Sequenz (hydrophobe alpha Helix), die vom SRP erkannt wird
  • SRP (Signal-recognizer-particle) binden an diese Sequenz und führen diese mitsamt dem Ribosom zum Translationskomplex (bestehend aus dem schon gebundenem Ribosom, dem Translocon und dem SRP-Rezeptor). Während bzw. bis zu diesem Vorgang stoppt die Translation.
  • Signalpeptid wird von der Signalpeptidase, die sich im ER-Lumen befindet, abgeschnitten.
  • Polypeptid faltet sich im ER.

Was geschieht bei der Co-translationalen Glykosilierung (N-Glykosilierung)?

Bei der cotranslationalen Glykosilierung wird dem Protein, das in das ER hineinsynthetisiert wird, ein Zuckerbäumchen angehängt (befindet sich zunächst an Dolichol). Für die Glykosilierung muss eine Signalsequenz vorhanden sein (Asp-X-Ser/Thr/(Cys)), wobei X irgend eine mögliche AS ist.Die Glykosilierung wird von der Oligosaccharyltransferase durchgeführt.

Wie funktioniert die Proteininsertion in die Membran bei Proteinen, die ins ER bzw. in dessen Membran eingebettet werden?

Hydrophobe alpha-Helixes können Seitwärts aus dem Tunnelprotein ausgeschleust werden (mehrere aplha Helixes nacheinander). Dabei wird bei ER-Membranproteinen der C-Terminus sich im Cytosol befinden (und der N-Terminus im ER-Lumen), während bei Membranproteinen sich der N-Terminus im Cytosol befindet und vice-versa.

Wie ist das Golgi-Netzwerk aufgebaut und in welche Kompartimente können Vesikel geschickt werden?

Das Golgi-Netzwerk ist aus dem

  • Cis-Golgi Retikulum
  • Cis-Golgi
  • Medial-Golgi
  • Trans-Golgi
  • Trans-Golgi Retikulum

aufgebaut. Vom Trans-Golgi Retikulum werden Vesikel entweder reguliert (Exocytose ausgelöst durch bestimmte Stoffe) oder konstuitiv sekretiert (direkte Exocytose, ohne Anwesenheit von bestimmten Stoffen) oder zu Endosomen (wie z.B. Lysosome) transportiert.

Welche Signalsequenz muss vorhanden sein, damit Proteine in Endosome verpackt werden?

Tyr-X-X-Φ

Tyr: Tyrosin

X: eine beliebige AS

Φ: eine grosse, hydrophobe Aminosäure (Leucin, Isoleucin, Valin, selten Aromatische AS)

 

Welche Formen gibt es zur Identifikation eines Zielorts eines Proteins?

  • Signalsequenzen (3-60 AS lange, zusammenhängende) Sequenzen
    • dirigieren Proteine in Chloroplasten, Mitochondrien, Peroxisome und ins ER, vom Nucleus ins Cytosol und vom Golgi ins ER
  • Signalpatches (weiter auseinanderliegende, nicht zusammenhängende Sequenzen, die eine 3D-Struktur bilden)
    • transport zu den Lysosomen, auch vom Nucleus zum Cytosol

Wie funktioniert der Vesikeltransport innerhalb der Zelle generell?

Lösliche Proteine werden vom Donor ins Zielorganell verfrachtet, dieser Schritt wird über Proteinkomplexe gesteuert.

  • Transportvesikel knospen an Donorkompartiment
  • Transportvesikel werden innerhalb der Zelle transportiert
  • Transportvesikel verschmelzen mit dem Zielkompartiment

Durch den Vesikeltransport werden auch die Membranbestandteile des Donorkompartiments übertragen.

Wie kann herausgefunden werden, ob eine Aminosäuresequenz eine Signalsequenz ist?

Die Sequenz wird (evtl mit GFP) an das Protein, bzw. das Gen gehängt. Es kann nun herausgefunden werden, ob das Protein in ein anderes Kompartiment transportiert wird, als es normalerweise transportiert werden würde. Wenn dies der Fall ist, ist die Sequenz sehr wahrscheinlich eine Signalsequenz.

Wann wird ein Protein in das ER transportiert? Wird die Signalsequenz abgespalten?

Core von 12-18 hydrophoben AS (alpha-Helix), mit mind. einer basischen AS (Arginin (Arg), Lysin (Lys), and Histidin (His)). Signalsequenz wird abgespalten.

Wann wird ein Protein in das Mitochondrium transportiert? Wird die Signalsequenz abgespalten?

Signalsequenz besteht aus 3 bis 5 nicht aufeinander folgende AS, oft mit Ser, Thr ohne Glu und Asp. Signalsequenz wird abgespalten.

Wann wird ein Protein in die Chloroplasten transportiert? Wird die Signalsequenz abgespalten?

Es gibt kein allgemeines Sequenzmotiv, die Signalsequenz wird abgespalten.

Wann wird ein Protein in den Nucleus transportiert? Wird die Signalsequenz abgespalten?

Ein Cluster von basischen AS (Arginin (Arg), Lysin (Lys), und Histidine (His)), oder zwei kleine Cluster mit basischen AS im Abstand von 10 AS. Signalsequenz wird nicht abgeschnitten.

Welche Aufgabe haben Coat-Proteine?

Coat-Proteine lagern sich an der Membranaussenseite vom Trans-Golgi an und bilden damit ein Vesikel, indem sie die Membran verformen. Die Coat-Proteine werden vor der Fusion mit der Zellmembran entfernt.

Welche Arten von coated Vesikeln gibt es?

  • clathrin coated Vesikel
    • Transport vom trans-Golgi und der Plasmamebran zu den Endosomen
  • COPI coated Vesikel
    • Transport vom Golgi zum ER (retrograder Transport) und innerhalb der Golgi-Cisterne (die einzelnen Golgi-Kompartimente)
  • COPII coated Vesikel
    • Transport vom ER zum Golgi (anterograder Transport)

Welche beiden Klassen von Chaperones gibt es und was ist deren Aufgabe?

HSP 70:

  • unterstützt richtige Faltung
  • verhindert falsche Faltung
  • Aufbau von Quartärstrukturen

Chaperoninie

  • hilft Proteinen, die sich nicht spontan zusammenlagern, sich richtig zu falten

Welche Aufgabe hat Ubiquitin bei der posttranslationalen Modifikation?

Ubiquitin kann mangelhafte Proteine zur degreadation markieren. Dabei wird zusammen mit einem Proteaosom gearbeitet.

Welches ist der Zusammenhang zwischen REzeptoren und Signalmolekülen?

Signale werden von Zellen verschickt und empfangen. Höhere Eukaryoten sind auf intra und interzelluläre Reaktionen angewiesen. Die ausgesendeten Signalmoleküle (Liganden) binden an Rezeptoren, welche bei Bedarf von gewissen Zielzellen exprimiert werden. Die Liganden können einfache Gase bis komplexe Moleküle sein.

Was ist der Grundlegende Prozess der Signaltransduktion?

  • Ligand bindet an Rezeptor (Membranproteine oder Rezeptoren im Cytoplasma, dann Steroidhormone) und löst meistens eine Konformationsänderung aus
  • Es startet ein spezifischer Signaltransduktionsweg (Regulierung und Amplifizierung des Signals)
  • Es wird eine zelluläre Antwort ausgelöst (Katalyse eines Stoffwechselprozesses durch ein Enzym, Umbau des Cytoskeletts, Aktivierung oder Abschaltung bestimmter Gene)

Welche Arten von Signalübertragung gibt es?

  • Endokrin: an andere Zellen gerichtet, Ligand wird in die Blutbahn abgegeben und von Zielzellen aufgenommen (Hormone)
  • Parakriner Weg: benachbarte Zellen geben Signalmoleküle in den Interzellulärraum ab ->diffundieren zur Zielzelle z.B. Synapsen
  • Autokrine Signalübertragung: Zelle stimuliert sich selbst (T/B-Zellen Interaktion)
  • Zell-Zell Kontakt (Zelladhäsionsmoleküle, Integrine und Cadheine)
  • Exosome: Grosse Vesikel mit einer Vielzahl von Proteinen/Enzymen/Signalstoffen

Welche Eigenschaften haben Signalmoleküle, die an Rezeptoren in der Zellmembran binden?

  • wässerlöslich
  • induzieren Signalkaskaden im Zytoplasma
  • sind Peptidhormone

Welche Eigenschaften haben Signalmoleküle, die an Rezeptoren im Cytosol binden?

  • klein und hydrophob
  • können durch die Membran diffundieren
  • brauchen Carrierproteine für den Transport im Blut (aufgrund der Lipophilie)
  • z.B. Steroidhormone

Welche Eigenschaften haben Peptidhormone und Wachstumsfaktoren?

  • bis ca. 100 AS lang
  • können Membran der Zielzelle nicht passieren
  • sind zuständig für Zellproliferation oder Signalübertragung

Welches sind Beispiele für Peptidhormone?

  • Insulin (Glucoseaufnahme, Zellproliferation)
  • Glucagon (Glucosesynthese)
  • Prolactin (Milchproduktion)

Welches sind Beispiele für Neuropeptide und -hormone?

  • Oxytocin (Glatte Muskulatur stimulierend)
  • Vasopressin (Wasserresorbtion in Niere)
  • Endorphin (Schmerzlindernd)

Welches sind Beispiele für Wachstumsfaktoren?

  • Epidermal Growth Factor (EGF, Profileration vieler Zelltypen)
  • Platelet derived GF (Profileration vieler Zelltypen)
  • basic Fibroblast GF (Profileration von Fibroblasten u anderen)

Welches sind die wichtigsten Rezeptoren in Zellen?

  • Ionenkanäle
  • GPCR
  • Enzymgekoppelte Rezeptoren
  • Rezeptoren für Steroid und Schilddrüsenhormone (innerhalb der Zelle)

Wie kann die Signalweitergabe durch GPCR am GPCR selbst gestoppt werden?

Durch eine Hyperphosphorylierung bindet Arretin an den GPCR und verhindert damit eine Signalweitergabe.

Wie sind Tyrosinkinasen-Rezeptoren aufgebaut?

  • N-Terminus extrazellulär, mit zwei Bindungsstellen für Liganden
  • Transmembrane Alpha Helix
  • C-Terminus im Cytosol (mit Proteinkinaseaktivität)

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