Biochemie - Mündliche Prüfung

· Zellkulturen mit unterschiedlichem Aussehen deuten auf Kontamination hin

· bakteriostatisch:   Bakterien sind geschädigt / teilen sich nicht mehr / sind im Wachstum gehemmt

· bakteriotoxisch:   Bakterien sterben ab

· bakteriozid:   Synonym von bakteriotoxisch

· Sterilisation:   Abtöten aller Mikroorganismen

· Desinfektion:   deutliche Reduktion der Mikroorganismen

· Pasteurisation:   Teilentkeimung  ( Abtöten vegetativer Mikroorganismen )

· Penicillin:   bakterizid  /  destabilisiert bei Zellteilung die Zellwand

· Ampicillin:   bakterizid  /  destabilisiert nach Zellteilung die Zellwand  ( hemmt Ausbildung der Mureinschicht )

· Kanamycin:  bakteriostatisch  /  lagert sich an die 30S-Untereinheit der Ribosomen

· Unempfindlichkeit gegen Antibiotika verschiedener Klassen

· Beispiel:   MRSA-Stamm  ( methicillin resistant staphyloccus aureus )

· nein, weil es keine posttranslationelle Modifikationen gibt

· Chymotrypsin spaltet c-terminal von grossen hydrophoben Aminosäuren  ( Trp / Tyr / Phe / Met )

· es bildet sich eine Carbonsäure und Ethanol (rot)

· die Spaltung von Estern ist nicht pH-netural  ( im Gegensatz zur Spaltung von Peptidbindungen )

· weil aber das Proton die Aminogruppe protonieren würde, wurde eine Schutzgruppe (blau) angehängt

· dadurch kann man eine pH-Änderung nachweisen  ( weil die Lösung nur schwach gepuffert ist ) 

· nach Phe und Leu

· zwischen unpolaren Aminosäuren

· nach Aminosäuren mit langen, positiven Seitenketten  ( Arg / Lys )

· Spaltung zwischen Arg (15) und Ile (16)  →  π-Chymotrypsin

· Abspaltung von 2 Dipeptiden  →  α-Chymotrypsin  ( 3 Ketten über Disulfidbrücken verbunden )

· Ester-Bindungen haben auch ein nukleophiles C-Atom

· Matrixetalloproteasen  ( + Zn²⁺ )

· Cysteinproteasen  ( Caspasen mit Cys-His-Diade )

· Asparatproteasen

· Threoninproteasen  ( im Proteasom )

· Serinproteasen in der Blutgerinnung:

   · II    Thrombin

   · VII  Konvertin

   · IX   Hämophiliefaktor B

   · X    Stuart-Prower-Faktor

   · XI   Hämophiliefaktor C

   · XII  Hagemann-Faktor

· es hat einen tiefen pI

· es hat saure Aminosäuren im aktiven Zentrum

· Kondensation

· Pepsin

· Renin

· heissen saure Peptidasen, weil sie saure AS ( Asp-Asp ) im aktiven Zentrum haben

· Phosphat + Zucker + Base

· Zucker + Base

· man wollte den Überstand untersuchen

· wären die Proteine durch HCl denaturiert worden, wären sie nicht aggregiert, sondern noch in Lösung

· die Proteine müssen allerdings denaturiert sein, weil die hydrophoben AS im Innern liegen

· billig

· tiefe Generationszeit

· E. coli weil es im Colon vorkommt

· Adenin bei 260nm  ( bei NAD⁺ absorbiert zusätzlich der nun mesomere Nicotinamid-Ring )

· Chinon bei 340nm  ( nur bei NADH, weil dort der Nicotinamid-Ring reduziert ist → Chinon )

· Valenzelektronen werden durch die Lichtenergie angeregt und auf ein höheres Energieniveau gebracht

· alle aromatischen Aminosäuren ( Tryptophan / Tyrosin / Phenylalanin )   =   15% der Aminosäuren

· Absorptionsmaximum bei 280nm

· Tryptophan  ( wegen Indolring )

· weitere Aminosäuren mit abnehmender Absorptionsstärke:

   · Tyrosin  ( wegen Phenolring )

   · Phenylalanin  ( wegen Benzolring )

   · Cystin  ( Disulfid-Gruppe )

· ja, wenn sie z.B. eine prosthetische Gruppe ( z.B. Häm ) gebunden haben

· DNA besteht meistens aus verschiedenen Molekülen  →  man könnte die molaren Massen nur abschätzen

· durchschnittliches Gewicht eines Nukleotids:   330 g / mol

1. Aminogruppe ( nucleophil ) greift Carboxygruppe an

2. Wasserabspaltung 

· bovin serum albumin ( Rinderserumalbumin )  /  human serum albumin

· Transportprotein im Plasma für Fettsäuren / Bilirubin / Ca²⁺ / Mg²⁺ / Progesteron / Medikamente

· bewirkt ¾ des kolloidosmotischen Druckes  →  Ödeme bei Hypoalbuminämie

· 12 g/l

· 77 µmol/l

· zwei Peptidbindungen komplexieren ein Cu²⁺-Ion  →  Komplex absorbiert bei 546nm

· Absorbtion ~ Peptidbindungen ~ Proteinkonzentration

· der Fehler, der durch Messungenauigkeit des Spektrometers entsteht, kann minimiert werden

· Vergleich mit einer Referenzlösung  →  bei einer reinen Lösung ist das Spektrum nach oben bzw. unten verschoben

· nein, man müsste das Spektrum mit unendlich vielen anderen Spektren vergleichen

· Wellenlänge, bei der sich die Absorption im Verlauf der Reaktion nicht ändert

· Enzymaktivität:   Reaktionsgeschwindigkeit / wieviel Substrat reagiert pro Minute  ( U = µmol S / min )

· spezifische EA:   auf Proteinmenge normierte Geschwindigkeit  ( U/mg = µmol S / min · mg )

· molekulare EA:   auf Enzymkonzentration normierte Geschwindigkeit / Wechselzahl  ( µmol S / µmol E · min )

· im Cytosol energieverbrauchender Zellen

· ADP + Kreatinphosphat  ⇋  ATP + Kreatin

· bei Muskelschäden / Herzinfarkt ist die Konzentration im Blut deutlich erhöht

· in Serinproteasen  ( Endopeptidasen )

· Serin - Histidin - Asparaginsäure