Biochemie
Aminosäuren
Aminosäuren
Kartei Details
| Karten | 23 |
|---|---|
| Sprache | Deutsch |
| Kategorie | Medizin |
| Stufe | Universität |
| Erstellt / Aktualisiert | 31.05.2013 / 24.01.2021 |
| Lizenzierung | Kein Urheberrechtsschutz (CC0) |
| Weblink |
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AS
Glycin
unpolar
Seitenkette: Glycyl-, unpolar, aliphatisch
Eigenschaft: Fehlen einer Seitenkette erlaubt große Flexibilität in der Faltung des Proteins in diesem Bereich
AS
Alanin
unpolar
Seitenkette: Alanyl-, unpolar, aliphatisch
Eigenschaften: Hydrophobe Wechselwirkungen; bestimmt die Konformation; Polymere hydrophober AS verankern Proteine in Zellmembran
AS
Valin
unpolar
Seitenkette: Valyl-, unpolar, aliphatisch
Eigenschaften: Hydrophobe Wechselwirkungen; bestimmt die Konformation; Polymere hydrophober AS verankern Proteine in Zellmembran
AS
Leucin
unpolar
Seitenkette: Leucyl-, unpolar, aliphatisch
Eigenschaften: Hydrophobe Wechselwirkungen; bestimmt die Konformation; Polymere hydrophober AS verankern Proteine in Zellmembran
AS
Isoleucin
unpolar
Seitenkette: Isoleucyl-, unpolar, aliphatisch
Eigenschaften: Hydrophobe Wechselwirkungen; bestimmt die Konformation; Polymere hydrophober AS verankern Proteine in Zellmembran
AS
Methionin
unpolar, Thioether
Seitenkette: Methionyl-, unpolar, aliphatisch
Eigenschaften: Hydrophobe Wechselwirkungen: Ligand für Metallion; schlecht wasserlöslich
AS
Prolin
unpolar, sekundäre Aminogruppe
Seitenkette: Prolyl-, unpolar, aliphatisch
Eigenschaften: Unterbrechung einer alpha-Helix bzw. beta-Struktur; hydrophobe Wechselwirkungen; schlecht wasserlöslich
AS
Phenylalanin
unpolar
Seitenkette: Phenylalanyl-, aromatisch, UV-Absorption, absorbiert weniger Licht bei kürzeren Wellenlängen, deutlich hydrophober als andere AA mit unpolaren Seitenketten
Eigenschaften: Hydrophobe Wechselwirkungen; bestimmt die Konformation; Polymere hydrophober AS verankern Proteine in Zellmembran
