Aminosäuren und Proteine

Aminosäuren, aus denen die Proteine aufgebaut sind. Beim Menschen gibt es 21 proteinogene Aminosäuren. Selenocystein (selten) wird häufig als 21. AS bezeichnet. 

• Struktur: Alle proteinogenen Aminosäuren sind α-Aminocarbonsäuren. Sie unterscheiden sich lediglich durch ihre Seitenketten
  • Seitenketten: Variabler Teil der Aminosäuren, der ihnen unterschiedliche Größe, chemische Reaktivität, Ladung und Molekularmasse verleiht
• Stereoisomerie
  • Liegen in der L-Form vor → Das heißt, dass in der Fischer-Projektion die Aminogruppe am α-C-Atom nach links zeigt.
  • Alle proteinogenen Aminosäuren (mit Ausnahme von Glycin) haben am α-C-Atom ein Chiralitätszentrum

Phänomenale Isolde trübt mitunter Leutnant Valentins lüsterne Träume: 

Phenylalanin, Isoleucin, Tryptophan, Methionin, Leucin, Valin, Lysin, Therionin

Enzyme, die Peptidbindungen hydrolytisch spalten (Proteolyse)   Viele Peptidasen werden als katalytisch inaktive Proenzyme (sog. Zymogene) sezerniert. Sie kommen nicht nur im Verdauungstrakt vor, sondern sind ubiquitär (in allen Zellen und Geweben des Organismus) vertreten, da überall Proteine sind, die gespalten werden müssen. 

Eingeteilt werden die Peptidasen nach Ort der Spaltung oder nach Katalysemechanismus. 

• Endopeptidasen (auch: Endoproteasen): Spalten an spezifischer Stelle innerhalb der Peptidkette
  • Beispiel: Trypsin (spaltet hinter den basischen Aminosäuren Arginin und Lysin)
• Exopeptidasen: Spalten Aminosäuren vom Ende der Peptidkette ab
  • Aminopeptidasen: Spalten Aminosäuren vom N-terminalen Ende her ab
  • Carboxypeptidasen: Spalten Aminosäuren vom C-terminalen Ende her ab

• Serinprotease
  • Katalytische Triade: Bestimmte Anordnung von drei Aminosäureresten in einem Enzym, die dazu führt, dass diese Reste miteinander wechselwirken und einer der drei Reste dadurch besonders aktiviert wird, d.h. eine Peptidbindung spalten kann
  • Beispiele: Chymotrypsin
    • Katalytische Triade aus Serin, Histidin und Aspartat
    • Mechanismus: Nucleophiler Angriff des Sauerstoffs des Serinrests auf das positiv polarisierte C-Atom der Peptidbindung
  • Weitere Beispiele: Trypsin, Elastase, Plasmin, Thrombin

Aspartatprotease

• Kennzeichen: Zwei katalytisch aktive Asparaginsäurereste im aktiven Zentrum
• Beispiele: Pepsin, Renin

1. Magen: Denaturierung der Proteine durch die Magensäure und erste Spaltung durch die Endopeptidase Pepsin
2. Duodenum: Weitere Spaltung mithilfe der Peptidasen des Pankreas und der Darmmucosa
3. Resorption durch die Enterozyten