Physiologie, Einführung

Physiologie beschreibt die Dynamik und kausale Zusammenhänge biologischer Vorgänge in Lebewesen. Sie bildet eine Schnittmenge aus Biologie, Chemie und Physik

Struktur: Verzweigtes Membrannetzwerk. Kontinuierlich verbunden mit dem perinuklearen Raum. Man unterscheidet glattes (tubuläres und raues ER (dünne Schichten).

Funktion: 

• Raues ER: Proteinsynthese durch gebundene Ribosomen. Proteine sammeln sich im Lumen des ER und werden durch Transportvesikel zum Golgi-Apparat gebracht
• Glattes ER: Synthese von Lipiden, Steroiden. Speicher für Kalzium.

Struktur: Stapel von flachen membranumschlossenen Zisternen. Die "cis-Seite" des Golgi-Apparates ist zum ER hin orientiert, die "trans-Seite" zur Plasmamembran. Abschnürung und Fusion von Vesikeln

Funktion: Konzentration, Modifikation (Faltung, Glykolisierung) und Sortierung (Trans-Golgi Netzwerk) von neu synthetisierten Proteinen. Synthese grosser Zuckerpolymere. Transport der Proteine durch Vesikeln zu anderen Organellen oder zur Zellmembran.

Struktur: Vesikulär, blässchenförmig. Abgeschnürrt vom Golgi.

Funktion: Intrazelluläres Verdauungssystem, Stoffabbau. Enthalten Hydrolasen zur Spaltung von Proteinen, Glykogen, Fetten, DNA, Lipiden. Vesikelmilieu ist sauer (hohe freie Protonenkonzentration).

Struktur: Vesikulär, blässchenförmig. Entstehen aus glattem ER

Funktion: Oxidation von Fremdstoffen und Zellgiften durch Oxidasen (generieren Wasserstoffperoxid) und Katalasen.

Kleine Moleküle, die als Antwort auf ein extrazelluläres Signal im Cytoplasma gebildet werden (oder freigesetzt9 und das hilft ds Signal im Zellinnneren weiterzuleiten.

z.B. cAMP, Ca²⁺ IP₃

Mitglied einer grossen Familie von GTP-bindenden Proteinen, die aus 3 verschiedenen Untereinheiten bestehen (heterotrimere G-Proteine) & wichtige Vermittler in intrazellulären Signalwegen sind. Im Allgemeinen werden sie durch die Bindung eines Hormons/Lianden an einen Transmembranrezeptors aktiviert

α-Untereinheit: Mittels Lipidschwanz an Plasmamembran gebunden. Hat im unstimulierten Zustand GDP gebunden. Bindet ein Ligand an den Rezeptor, verliert α die Affinität für GDP, was zum Austausch mit GTP führt. Dies Spaltet den G-Proteinkomplex auf, α trennt sich von βγ-Komplex. α und βγ wandern selbstständig entlang der Plasmamembran und können mit Zielproteinen wechselwirken. α-Untereinheiten hat GTP-ase und hydrolisiert ihr GTP. Die GDP-Form der α-Untereinheit verbindet sich wieder mit der βγ-Untereinheit.