Biosynthese und Analytik - Kapitel 1

• Bringt als Lösungsmittel Reagenzien miteinander in Kontakt (bildet Hydrathüllen um polare Moleküle)
• Ist auf der Erde in allen Aggregatszuständen vorhanden
• Dichteanomalie: Bei tiefen Temperaturen bilden sich 4 H-Brücken zwischen Wassermolekülen. So entsteht ein hexagonales Kristallgitter, das mehr Volumen einnimmt als der flüssige Aggregatszustand. (Wasser verhindert so die Durchmischung von stehenden Gewässern).
• Wasserstoffbrücken verantworten ausserdem:
  • hoher Schmelzpunkt
  • hohe Oberflächenspannung
  • sehr hohe Wärmekapazität
• Löst lediglich polare Stoffe, nicht aber unpolare (ähnlich wie Methanol oder Ammoniak)

Unpolare, hydrophobe Stoffe neigen sich in polaren Lösungsmitteln zu Aggregaten zusammenzuschliessen (Tröpfchenbildung).

Je mehr Wassermoleküle sich um unpolare Moleküle anordnen müssen, desto geordneter ist das Gesamtsystem (viele einzelne Kontaktflächen = viel Ordnung). Wenn sich nun unpolare Moleküle aneinanderlagern, so werden insgesamt weniger Wassermoleküle zu Ordnung gezwungen (insgesamt weniger Kontaktfläche), d.h. die Entropie (Unordnung) des Systems steigt. Dies ist laut den Gesetzen der Thermodynamik ein stabilerer Zustand.

Ein zentrales C-Atom, oben die Säure (COO^-), links davon das H-Atom, unten der Molekülrest (R) und rechts das Amin (NH_3⁺): COO-_H_R_NH₃⁺ oder einfacher eben CORN. Aminosäuren, bei welchen diese Reihenfolge im Gegenuhrezigersinn verlaufen, werden natürlich gebildet (L-Antiomer). Kann die CORN-Reihenfolge im Uhrzeigersinn abgelesen werden, sprechen wir von D-Antiomer (wird nicht natürlich gebildet).
 

Proteine sind über Peptide gebundene Ketten aus Aminosäuren. Bei der Benennung/Darstellung beginnt man bei der Amin-Gruppe (N-Terminus) und endet bei der letzten Carbonsäure (C-Terminus).

Aminosäuren werden vier Gruppen zugeordnet:

1. Hydrophobe Aminosäuren besitzen einen rein aliphatischen Molekülrest (einfachste organische Verbindung)
2. Polare, ungeladene Aminosäuren sind aufgrund des Molekülrestes polar (OH, NH, SH)
3. Saure Aminosäuren enthalten 2 Säuregruppen (COO^- am Rest)
4. Basische Aminosäuren tragen positive Ladungen am Rest (zu viele H-Atome)

Die Faltung und die so entstehende, dreidimensionale Struktur von Proteinen ist verantwortlich für ihre Funktion:

1. Primärstruktur: Aminosäuresequenz
2. Sekundärstruktur: Alpha-Helix, Beta-Faltblatt, Turns, Loops
3. Tertiärstruktur: 3D-Struktur der Peptidkette (kugelförmig/globulär wie Enzyme oder fadenförmig/fibrillär wie Haare)
4. Quartärstruktur: Anordnung von mehreren Molekül-Untereinheiten zum aktiven Protein.

1. Disulfid-Brücken (2 x -SH -> S-S-Bindung) ermöglichen Dauerwellen
2. Wasserstoff-Brücken sind schon viel schwächer
3. Ionenpaare
4. Dipol-Dipol-Wechselwirkungen
5. Van-der-Waal-Kräfte
6. Hydrophobe Wechselwirkungen

• Erhitzung über 40°C
• Veränderung des pH-Milieus
• Salze
• Reibung