Structures et fonctions des protéines

1. avec chaines latérales aliphatiques (= chaines linéaires) : Ala - Val- Leu - Isoleucine - Methionine

2. avec chaines latérales aromatiques : Phe - Trp (- Tyr -> chaine lat. aromatique mais groupe -OH hydrophile sur l'aromatique)

1. AA chargés positivement : Arg - Lys - His

2. AA chargés négativement : Asp - Glu

3. AA non chargés : Asn - Gln - Ser - Thr - Tyr

=> présence de S, O ou N dans la chaine latérale

Gly : Chaine latérale = -H simple qui s'adapte à des petits expaces

Pro : chaine latérale = liaison cov. avec le groupement NH de la structure principale -> forme un coude rigide dans la protéine

Cys : contient un groupement -SH qui peut s'oxyder et former un pont disulfure S-S avec une autre Cys

Peptide = chaine de 2 - 30 AA 

Polypeptide = 30+ AA

Protéine = 1+ polypeptide assemblés ayant une structure bien définie en 3D -> peut contenir des composants non peptidiques

113 Da

= ensemble de toutes les protéines exprimées dans un organisme (humain = +30'000)

1. Enzymes = catalysent les réactions chimiques dans et à l'extérieur de la cellule

2. Protéines de structure = fournissent solidité structurelle aux cellules et tissus

3. Protéines motrices = connectées au cytosquelette et permette le mouvement des cellules et du tissus

4. Protéines de transport = servent au transfert de molécules à travers la membrane

5. Protéines de signalisation = servent à la régulation de toutes les activités inter- / intracellulaires

NB. La structure détermine la fonction -> structure 3D -> structure primaire -> séquence ADN 

= la séquence d'AA du début à la fin de la molécule (=backbone) -> résulte de l'ensemble des liaisons péptidiques (= déshydratation) entre les AA

Direction = de NH2 (N-terminus) à COO- (C-terminus)

NB. Les liaisons peptidiques ont des structures de résonnance